dezubikvitináz deubiquitinase, DUB (egyéb nevei: deubiquitylating enzyme/peptidase/isopeptidase, USP14 [ubiquitin-specific protease], UCHL5 [ubiquitin C-terminal hydrolase L6], PSMD14 [26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14], ubiquitin protease/hydrolase/isopeptidase) fehérjebontó enzim (proteáz), amely az izopeptid kötéssel kapcsolt, kisméretű ubikvitint választja le a korábban így megjelölt (ubikvitinilált) fehérjéről – a leválasztott ubikvitin újra hasznosul. Segíti az ubikvitin érését, bontja a több ubikvitin összekapcsolódásával létrejött ubikvitinláncokat is. ~100-féle DUB ismert, enzimcsaládot alkot, amelyet hat csoportra osztanak (DUB1–6). Mindegyikben megtalálható a leválasztásért felelős gomoly, amely nagyságában és aminosav-sorrendjében is eltér a különböző DUB-okban, de szerkezetében egyező: ujj, tenyér és hüvelykujj elnevezésű alegységei vannak. Ezek az emberi jobb kéznek megfelelően helyezkednek el.

A fehérjebontacsban a DUB1 (USP14) és a DUB2 (UCHL5) választja le az ubikvitint az izopeptidkötések szétbontásával. A DUB1 egyesével választja le az ubikvitineket, a DUB2 egyszerre a teljes láncot. A dezubikvitinázok hatása azonban kétélű, az ubikvitinek leválasztásával egyrészt előkészítik a fehérjéket a lebontásra, de ezzel a fehérjék állékonyságát is növelik, ezért azok a káros/szükségtelen fehérjék, amelyek elkerülik a fehérjebontacsot, felszaporodhatnak a sejtplazmában, pl. a ráksejtekben, vírusfertőzött sejtekben. Ez az alapja a dezubikvitinázt gátló gyógyszeres kezeléseknek.