hemoglobin (Hb) hemoglobin, haemoglobin, Hb oxigénszállító fehérje, hem-vasat tartalmaz, a vörösvértestek alkotóeleme. A hemoglobin azonban nemcsak oxigént, hanem más gázt: CO, CO₂, NO stb. is képes kötni. Az oxigén nélküli hemoglobin a deoxi-hemoglobin, az oxigént kötő hemoglobin az oxihemoglobin. Ha az oxigén felvesz egy elektront a HbFe²⁺ terhére, szuperoxid-anionná (O-∙) válik, a HbFe²⁺ pedig egy elektront leadva HbFe³⁺-ionná alakul. Ezt nevezzük methemoglobinnak (met-Hb), amely nem képes oxigént kötni. Oxigénkötővé elektronleadással válik; az Fe³⁺–Fe²⁺ visszaalakulást a NADH-függő-met-Hb-reduktáz sarkallja: a methemoglobinból deoxihemoglobin, a NADH-ból pedig NAD⁺ keletkezik. Az oxigént kötő hemoglobin (oxihemoglobin) az R- (relaxed) állapotú hemoglobin, élénkvörös színű. Az oxigénhiányos (deoxihemoglobin) a T- (tense) állapotú hemoglobin, szederjes színű.

A hemoglobin négy, közel egyforma alegységből (α1 és α2 [kékkel jelölt rész], valamint β1 és β2 globin [pirosan jelölt rész]) tevődik össze. Mindegyik alegység globin fehérjével kötődött hemből épül fel; az oxigént és más gázokat a hemben lévő kétértékű vasion (Fe²⁺) köti (hem-vas; HbFe²⁺) és szállítja (hem-vas mag, zölden jelölt rész). A Fe²⁺ kötődik a hem 4 pirrolgyűrűjének nitrogénjeivel és a globin egyik hisztidin oldalláncának nitrogénjével. A hatodik kötőhelye szabad, ez köti a gázokat. A Fe³⁺-ban nincs hatodik hely, ezért nem képes oxigént kötni. A globinok nyolc α-csavarmenetből állnak, β-lemezt nem tartalmaznak. Az alegységek kettősöket alkotnak: az α1 a β1 alegységgel, az α2 a β2-vel társul. A kettősök hosszanti tengely mentén egybevágóan kapcsolódnak: az α1 az egyikből a másik β2-jével; a β1 pedig az α2-vel úgy, hogy középen bemélyedés, a központi vízvájolat* (central water cavity) keletkezik az oxigén szállítására. (Ábra forrása: Wikipédia)

Egy-egy hemoglobin tehát négy vasiont tartalmaz, ezért négy oxigén megkötésére képes. Az Fe²⁺ az oxigént megfordíthatóan, gyenge kötéssel kapcsolja, a születés után a tüdőből a szövetekhez szállítja, amelyekben leadja.

A hemoglobin szerkezete függ az oxigénellátás körülményeitől: más az ébrényben, a magzatban és a születés után. Ennek alapján háromfélét: ébrényi hemoglobint (HbE, embryonic Hb), magzati hemoglobint (HbF, foetal Hb) és felnőtt hemoglobint (HbA, adult Hb) különböztetnek meg – ezek a globin összetevőjükben térnek el. A magzati hemoglobin, a HbF α1-, α2-, γ1- és γ2-globinból áll, az oxigénkötő hajlama nagyobb, mint a HbA-jé. A deoxi-HbF az anyi oxi-HbA tól kapja az oxigént a méhlepényben, és szállítja a magzati keringésben. Az ébrényi hemoglobinnak két formája ismert a Gower-hemoglobin-1, amely két dzéta és két epszilon globint (ζ2, ε2) tartalmaz, és a Gower-hemoglobin-2, amelynek két alfa és két epszilon globinja van (α2, ε2). Az ε- és a ζ-globin az ébrényi globin, az ébrény szikzacskójában képződik. Ismert még ritkán előforduló másféle hemoglobin is, ezek is a globinokban különböznek, pl. a HbA2 (α2, D2), HbH, amely génmásulások következtében kialakuló kóros hemoglobin stb.

A hemoglobin a vörös csontvelőben képződik a vörösvértestek érése során; az elöregedett vörösvértestek szétesése után bilirubinná alakul, a vasiont pedig a transzferrin fehérje köti és a keringéssel a csontvelőbe szállítja újrafelhasználásra.

Az oxigén felvétel-leadás meghatározó szabályozója a BPG (2,3-bifoszfo-glicerát), amely térszabályozó, kötőhelye a központi vájolatban van, a négy globinlánc együtt alakítja ki, nyolc sókötés rögzíti. A hemoglobinhoz kötődve csökkenti az oxigénfelvevő képességét, így segíti elő az oxigén leadását. A BPG a glikolízis mellékterméke. Mennyisége magaslaton növekszik, miként idült tüdőtágulatban is. Egy hemoglobin egy BPG-t köt, a kötőhelye a hemoglobin T-állapotában válik szabaddá. Egyszerre oxigént és BPG-t kötő hemoglobin nem lehet.