peptidek peptides peptidkötéssel kapcsolódó aminosavak (ábra). A peptidek a szervezetben szabadon is előfordulnak, működésük nagyon változatos. Az összekapcsolódott aminosavak számától függően di-, tri- stb. peptidekről beszélünk. A néhány aminosavat tartalmazó az oligopeptid, a 10+ aminosavból állót pedig egyezményesen polipeptideknek nevezzük. Nagyobb polipeptidben az aminosavak száma akár kétezer is lehet.

A peptid aminosavsora (peptidlánc) vázlatosan. A molekula gerincét (peptidgerinc) az ismétlődő peptidkötésekkel [pirossal jelölve] kapcsolódó szénatomok alkotják; ezek egy síkban helyezkednek el. A molekula egyik végén amino- (N-vég, N terminal) a másikon karboxilcsoport (C-vég, C terminal [carboxyl]) van. Megállapodás szerint az elöl lévő az N-vég, a hátul lévő pedig a C-vég. Az aminocsoport pozitív, a karboxilcsoport negatív töltésű – a peptidek tehát (miként az aminosavak) ikerionok. A bennük lévő aminosavak az egymáshoz kötődések miatt nem teljesek; ezek nemzetközi neve amino acid residue, magyarul aminosav-maradék. Az R az aminosavak oldalláncait jelöli; ezek a peptidekben is változatlanok, és szokásosan ellentett (transz) helyzetűek, vagyis az oldalláncok ellentétesen helyezkednek el, egymástó távolodva, ezért elférnek, nem akadályozzák egymást – nincs térbeli nehézség. Az azon- (cisz) helyzetben az oldalláncok az egyik oldalon vannak, közöttük térbeli akadály lehetséges. A térbeli akadályoztatás elektronok kilökődéséhez vezethet, ezért kell több energia az azonhelyzetű molekula egybetartásához, és ezért nem marad meg. Az ellentett helyzet tehát kisebb energiaigényű, következésképpen biztonságosabb.

A peptideket alkotó aminosavak sorrendjét az NH₂-csoportot tartalmazó aminosavtól (N-vég) kezdjük, és az aminosavak nevének három vagy egy betűs rövidítéseivel írjuk le. Pl.: Leu–Asp–Gly–Lys (leucin, aszparagin, glicin és lizin).

Az egy síkban lévő peptidgerincet az N–C_α–C–N kötések sora alkotja. Ezek a C_α melletti kötésekben (N–C_α, illetőleg C_α–C) kötésekben elfordulhatnak, kialakítva a peptidek térhelyzetét. Az N–C_α kötés elfordulásának szöge a φ-szög, C_α–C kötésé a ψ-szög. A szögeket a négy atom síkja szerint állapítják meg, azt fejezik ki, hogy C_α–C–N által meghatározott sík mennyire fordult el a N–C_α–C síkjához viszonyítva.

A peptidek tulajdonságait (savas, bázikus jelleg, kötődések, részvétel vegyfolyamatokban, oldhatóság stb.) alapjában az oldalláncok határozzák meg. A peptidek azonban nemcsak az oldalláncokon, hanem a szabad amino- (N-vég) vagy karboxilcsoportokkal (C-vég) is kapcsolódhatnak más molekulákhoz.

A peptidek a szervezetben szabadon is előfordulnak, működésük nagyon változatos, pl. peptidhormonok. Gyakori bennük a szerkezetüket rögzítő S–S-híd (inzulin, oxitocin stb.).