foszforilezés phosphorylation foszforilcsoport (PO₃²⁻, foszfátion) átvitele egyik molekuláról a másikra, szokásosan fehérjékre. A foszforilezést a fehérje-kinázok (foszforilázok) végzik külső vagy sejten belüli jelzésre. Az enzim az ATP γ-helyzetű foszfátcsoportját köti meg, és kapcsolja a célfehérje oldalláncának az aminosavak sorrendje alapján meghatározott OH-csoportjához, észterkötéssel. Más OH-csoportok nem foszforileződnek. Az ATP bontásakor nagy energia (∼30 kJ/mol) szabadul fel, ez segíti a foszfát kötődését. A foszforilezés hatására változik a fehérje töltésállapota, térszerkezete (új kapcsolódási mintázat keletkezhet), megváltoztatva a fehérje tevékenységét. (→enzimek) Előadódik, hogy a foszforilezési mintázat nem elég hangsúlyos, és az enzimnek más része foszforileződik, ezért nem következik be a kívánt hatás, vagy éppen más irányú lesz.

A foszforilezés a fehérjék működésének egyik leggyakoribb és rugalmas szabályozója; a foszforilezett fehérjék többsége tevősödik, de tétlenné is válhat. Visszafordítható folyamat (a foszforilcsoport könnyen eltávolítódik a foszfatázok segítségével), lehetővé téve rugalmas szabályozást (defoszforilezés). Az emberi szervezetben kilencféle aminosav (aszpartát, glutamát, cisztein, arginin, lizin, hisztidin, szerin, treonin, tirozin) foszforileződhet, de ezek közül csak a szerin, treonin és a lizin marad állandó (csak az O–P észterkötés tartós), a többiben a kötés gyorsan felbomlik.

Fontos szerepe van a foszforilezésben az enzim kötőhelyének; ez ismeri fel és kapcsolja a célfehérjét, teszi lehetővé, hogy a sarkallógomoly a foszforilezési mintázatnak megfelelően adja át a foszforilcsoportot. A kötőhely lehet a sarkallógomolyban, de az enzim más részén is. Egy-egy fehérje több kötőhelyéhez is kapcsolhatja a célfehérjét. Pl. az ERK2, amelynek két kötőhelye van: az egyik a sarkallógomoly mögött (általános kötőhely), a másik közvetlenül alatta. Az általános kötőhelyet a lizin, az arginin és még legalább két semleges aminosav észleli. Kapcsolódik hozzá az ERK2-t foszforilező (a láncfolyamatban előtte lévő) fehérje, valamint a jelközvetítésben utána lévő fehérje, amelyet az ERK2 foszforilez. Ide kapcsolódik még az MKP3 is; ez defoszforilezi, bénítja az ERK2-t. A célfehérjék közé tartozik az ELK1, amelyet az ERK2 a sejtmagban foszforilez. A másik kötőhelyet a KSR1 nevű állványfehérje és két átírásfehérje (cFOS, ELK1) ismeri meg, ezek a sejtplazmában vannak. A kötőhelyekhez tehát többféle fehérje is fűződhet; ezek versengnek egymással. Hogy végül melyik kötődik (merre megy a láncfolyamat), függ az ERK2 helyzetétől (a sejtplazmában vagy a sejtmagban van-e), bizonyítva, hogy a kötőhely is meghatározó a láncfolyamatban. Előfordul, hogy a kötőhely nem a megfelelő fehérjét kapcsolja, pl. ugyanazt a mintázatot hordozó enzimcsalád másik tagját, ami megváltoztathatja a jelközvetítést.

autofoszforilezés a fehérje saját magát foszforilezi. Például a kettős ATM-fehérje egyike kapcsolódik NSB1-hez, megváltozik a szerkezete, és foszforilezi saját magát, aminek hatására a másik elválik.

defoszforilezés a foszforilcsoport eltávolítása, például az ATP-nek ADP-vé és foszfátionná (PO₄^3-) alakítása.. A foszfatáz (foszfoprotein-foszfatáz) enzim végzi: a szerin-/teonin-/tirozin-PO₄ észterkötést bontja vízfelvétellel, szerin-/teonin-/tirozin-OH + PO₄ keletkezik.

foszforilezési hely phosphorylation site a fehérjének az a törzsökös aminosavsora, amelyen foszforileződik, lehetővé téve, hogy a fehérje be- vagy kikapcsolódjék. A foszforilezési hely tehát a fehérjének szabályozó része. A foszforileződő aminosavat foszforilezési mintázat* veszi körül, amely vonalas aminosavsor (linear motif; nevezik phosphosite-nak is); a fehérje-tirozin-kinázok rendre ezt ismerik fel, ennek megfelelően foszforileznek. A vonalas mintázatok szokásosan rövidek (short linear motif, SLiM), 5–10 aminosav-maradékból állnak. A SLiM, magyarul rövid vonalmintázat*, törzsökös aminosavsor, amely közvetítő a fehérjekapcsolatokban, a sejtfolyamatok szabályozásában és a sejt elhelyezkedésében. A foszforilezési hely hibája (pl. a SLiM megváltozása miatt) lehetetlenné teszi a fehérje foszforileződését, a szabályozást, ezért sejtkárosításhoz, betegségek kialakulásához vezet.

de- ■ deamination (deamináció) az amincsoport elvesztése/elvétele ■ deformation torzulás, alakátalakulás (→Hooke-törvény, rugalmasság) ■ defoszforilezés dephosphorilation (→foszforilezés)

linear phosphorylation motif vonalas foszforilezési mintázat (→fehérjemintázat)

oxidative phosphorilation elektronleadó foszforilezés (→foszforilezés)