fehérjeformák a fehérjék megjelenési alakjai. A fehérjéket formájuk szerint két csoportra osztjuk: a gombolyag és a szálas fehérjékre.

gombolyag fehérjék globular proteins (globuláris) egy vagy több hosszú polipeptidlánc vizes közegben végbemenő felgomolyodásának a következményei. Többé-kevésbé gömb alakú, tömör gombolyagok, amelyeknek a magját a víztaszító, a külsejét a vízkedvelő aminosav-maradékok alkotják. A gombolyagos szerkezet létrejöttében tehát a vizes közeg a meghatározó; a fehérjék zöme ugyanis vizes közegben van. A víz kiszorítja a víztaszító aminosavak oldalláncait, ezek gombolyodnak, befordulnak, a fehérje belsejét, magját (core) alkotják, a vízkedvelők pedig a felszínen helyezkednek el. A fehérje gömbformájú lesz. A fehérjék felszínét alkotó vízkedvelő oldalláncok védik a fehérjét a víznek a bomlasztó hatásától. Az aminosavaik sorrendje különböző.

Lényeges a fehérjék tömött, hézagmentes szerkezete, az aminosavak szoros illeszkedése és kapcsolódása. Kapcsolódás másodlagos kötésekkel jön létre; pl. van der Waals-kölcsönhatással, amely a magban lévő, víztaszító aminosavak között keletkezik, azokat tartja össze, hogy ne kerüljenek a felszínre. Jóllehet ez a kötés gyenge, de nagyon sok van belőle, ekként jelentős. Keletkezhet ionos kötés a pozitív és negatív töltésű aminosavak (leucin [negatív töltés] – aszparagin [pozitív töltés]) között, ha közel kerülnek egymáshoz. Kialakulnak továbbá kettős szulfidkötések; ezek a polipeptidláncot kötik keresztkötések formájában, rögzítve a szerkezetet. Létrejöhet kapcsolódás a víztaszító és vízkedvelő aminosavak között is, ami a felszíni aminosavakat láncolja a mag felé. A kötések száma és formája a fehérjék egyediségének jellemzője, harmadlagos szerkezetük állékonyságának biztosítója. Ha a fehérjében üresség keletkezik, helyét víz foglalja el, bomlasztva a víztaszító belső szerkezetet.

A gomolyag fehérjék vízben oldódnak, környezeti hatásokra (pH-, hőmérsékletváltozás) érzékenyek. Sokukban, főleg az enzimekben, behúzódás is fellelhető, amely két lebenyre, az N- és a C-lebenyre (N lobe, C lobe) osztja a molekulát. Az N-lebeny az N-végnél, a C-lebeny a C-végnél lévő.

A gombolyagfehérjék többnyire a helyváltoztató fehérjék, sokféle feladatot látnak el: enzimek, szállítófehérjék, tapadó- cserélőfehérjék, jelközvetítők, immunfehérjék, de részt vesznek szerkezetekben is, pl. G-aktin. (→aktin)

Előfordulnak sajátos formák, pl. a tüskefehérjék, amelyek a felszínből tüskeszerű kinövéseket tartalmazó fehérjék; a koronavírusok jellegzetességei.

szálas fehérjék fibrous (structural) proteins hosszú, erős, vízben nehezen oldódó fehérjék; zömében szerkezeti fehérjék (structure proteins). Szokásosan kötésekkel (London-erők, ionkötések, hidrogén- és S–S hidak) összetartott párhuzamos hosszú polipeptidekből állnak, amelyek egymásba fonódva kötegeket alkotnak; mások lemezes formájúak. Egy-egy polipetid több ezer aminosavmaradékot is tartalmazhat, rendszerint ismétlődő szakaszokban. Gyakori köztük a glicin, amely kis aminosav, és ezáltal lehetővé teszi, hogy a polipeptidek közel kerüljenek egymáshoz, köztük erősebb kötések jöjjenek létre. A szálas fehérjék erős szerkezetek (nagy a szakítószilárdságuk), védő- és tartófeladatokat (vázfehérjék) látnak el, távolságokat hidalnak át, de közéjük tartoznak az összehúzódók is (izomfehérjék). Idegen molekulát (prosthetic group) nem tartalmaznak. Legjelentősebbek: →kollagén, →keratin, →elasztin.

A szálas fehérjék jószerivel mindig kapcsolódnak másik polipeptiddel, egyesek többel is – tehát negyedleges szerkezetek. A polipeptidek sokféle módon társulnak, egy-egy szálas fehérjére jellegzetes szerkezetek jönnek létre, pl. elasztin, kollagén. A társulás egyik gyakori formája két vagy több α-csavarulat fonódása az α-fonadék* (coiled coil). (→fonadék)