MIT–TFe (microphthalmia/transcription factor E, MIT/TFE) átírásfehérje-család a MYC-nagycsalád tagja. Jellemző rájuk a 10 bázispárnyi (a hagyományos E-dobozra emlékeztető), CLEAR (coordinated lysosomal expression and regulation) elemnek nevezett mintázatot (GTCACGTGAC) felismerő képesség. Ez a mintázat a savas hidrolázokat, az emésztőtestecs hártyai szállító és társfehérjéket kódoló emésztőtestecs-gének indítójában van; a MIT–TFe átírásfehérjék (MITf, TFeb, TFe3 és TFec) ezt felismerve kapcsolódnak a génhez. Hasonlóan kötődnek az önfalás folyamatát irányító (autophagy) génekhez is. Mint a legtöbb átírásfehérje, általában kettőst képezve hatékonyak, mindegyikben megtalálható a kettős képezéséhez szükséges gomoly, és DNS-kötő gomoly is.

Működésük szigorúan szabályozott: pl. a tápanyaggazdag sejtben a TFeb és a TFe3 átírásfehérjét az emésztőtestecs hártyájában lévő RAG-GTPáz toborozza, és a tevékeny mTORC1 foszforilezi. A foszforilezett TFeb és TFe3 tétlen, mert a 14-3-3 fehérjéhez kötődik, és fogva marad a sejtplazmában. Tápanyaghiányos sejtben a RAG-GTPáz és az mTORC1 is tevőtlen, a TFes és a TFe3 defoszforileződik a foszfatáz calcineurin által, elválik a 14-3-3-tól, beszállítódik a sejtmagba és kötődik a DNS-hez. Ha helyreáll a tápláltsági állapot, a RAG-GTPáz tevősíti az mTORC1-et, ez utóbbi újra foszforilezi a sejtplazmában lévő TFEB-t és TFE3-at, megakadályozva, hogy újabb átírásfehérjék kapcsolódjanak a célgénekhez.

A MIT–TFe átírásfehérjék tevékenységét – kapcsolódásukat a DNS-hez – a foszforilezés mellett az acetilezés, SUMO-ilezés, elektronleadás, ubikvitinjelölés, továbbá kóros sejthelyzetek (sejtártmány, energiatestecs-, DNS-hiba, gyulladásállapotok, rák stb.) szintén befolyásolják. Foszforilezéssel hatnak rájuk a növekedést szabályozó kinázok (MEK/ERK), valamint a GSK3 (glycogen synthase kinase 3) is. Ezek együttesen irányítják az emésztőtestecs-önfalási gének tevékenységét.