enzim enzyme a szervezetben végbemenő vegyi folyamatokat kovászoló olyan molekula, amely a vegyi folyamat végén változatlanul megmarad. A vegyfolyamatot nem változtatja meg, csak sarkallja. Rendkívüli hatékonyság jellemzi: a vegyi átalakulás gyorsítása ~10⁸ arányú is lehet; ezt az indítóenergia* (reaction activation energy) csökkentésével éri el. Bizonyos enzimhatású RNS-molekuláktól (riboenzimek*, ribozymes) eltekintve, az enzimek mind gömbfehérjék.

Szervezetünkben vegyi folyamatok milliói zajlanak minden pillanatban a táplálékkal felvett energia beépítésére, a sejtek feladatainak ellátására, sejtek tevékenységének összehangolására stb. Élettani körülmények között a szervezetben lejátszódó vegyi átalakulások önmagukban csak nagyon lassan, a szabadenergia viszonyok szerint mennek végbe, ez pedig nem felel meg a biológiai igényeknek (a vegyi folyamatok egyensúlyban tartásának, szabályozásának, azonnali válaszok adásának stb.). Ezért a folyamatokat gyorsítani kell; ezt végzik az enzimek.

azonenzim* isoenzyme, isozyme azonos vegyi átalakulást előmozdító különböző fehérjék egyike. Az enzimváltozatok azonos összetételű, de szerkezetükben, tulajdonságaikban (vegyi, fizikai, immunológiai tulajdonság, térszerkezet) némileg eltérő enzimek. Például az LDH-nak (laktát-dehidrogenáz) öt változata (LDH1, 2 stb.) ismert. Az azonenzimeknek eltérhet a szabályozása, a vegyfolyamatot gyorsító hatása, elhelyezkedése a sejtben, eloszlása a szövetekben, például a malát-dehidrogenáznak két változata van, az egyik a sejtplazmában szabadon, a másik a mitochondriumban.

előenzim zymogen (proen­zyme) tespedt állapotban képződő enzimek, egyszerű fehérjék, amelyek vízbontással válnak tevékennyé. Általában vízzel bontó enzimek hasítják a polipeptidet, megváltoztatva a molekula szerkezetét úgy, hogy enzimmé alakuljon. Ilyenek a vérplazmában lévő véralvadási enzimek, vagy az emésztőrendszeri váladékok, amely csak a bélrendszerbe érve válnak tevékennyé. Ha a célhely elérése előtt már hatnának, kóros állapot keletkezne. Pl.: alvadási, vérzési zavarok.

enzimsor multienzyme complex több, egymást kiegészítő enzimegyüttes, amelyben az első enzim terméke, a második enzim vegylete; a második enzim terméke a következő enzim vegylete stb. A vegyi folyamatot az enzimek térbeli összerendeződése teszi lehetővé. Az enzimsorok leginkább hártyákban fordulnak elő, pl. a mitochondrium belső hártyájában lezajló elektronszállítás (respiratory chain).

fehérjeenzim rendkívül változékony gömbfehérje. A gömbfehérjék szerkezetűket sokfélén változtatják: kezdve az aminosav-oldalláncok elmozdulásától, nagyobb polipeptidszakaszok tekeredésén át, a gomolyok átrendeződéséig. A több polipeptides enzim negyedleges szerkezete is lényegesen módosulhat: a polipeptidek elfordulhatnak, tekeredhetnek, közeledhetnek, távolodhatnak egymástól, tömörödött vagy fellazult állapotba kerülve. A szerkezeti változások a vagylethez idomulnak, és szorosan összefüggnek az enzimek tevékenységével. (→enzimfolyamat)

félenzim* apoenzyme társhatóval működő olyan enzim, amelyhez a társható még nem kötődött. A félenzim tespedt, enzimhatást nem fejt ki, tevékennyé a társhatóval válik.

fémenzim* metalloenzyme fémiont szervesen tartalmazó enzim; nélküle az enzim nem működik. Például a hemoglobinban vas, a tirozinázban réz van. A fémion részt vesz az enzimfolyamatban: képes elektront kilökni és átadni. Egyes fémek a vegyletet a megfelelő helyre irányító kötéssel kapcsolják. Mások az enzimfehérje harmadlagos, negyedleges szerkezetét rögzítik. Újabban a fémenzimek közé sorolják a nem fémes szervetlen iont tartalmazó enzimeket is, mint például a Ca-, Mg-iont tartalmazókat.

fémserkentett enzim* metal activated enzyme olyan félenzim, amelyik társuló fémionnal válik tevékennyé.

folytonos enzim* constitutive enzyme olyan sejtenzim, amelynek mennyisége a sejt életében nem változik; képződése és bomlása arányos, a sejtben állandóan jelen van.

keltett enzim* inducible enzyme a sejt szükséglete szerint képződő és bomló enzim. Ilyenek például a glükóz- vagy az aminosav-anyagcserében résztvevő enzimek. A vegylet (pl. glükóz) felszaporodásakor vagy hormonok hatására képződnek.

riboenzim ribozyme enzimhatású RNS.

teleenzim* (holoenzyme) a társhatóval társultat félenzim (l. feljebb).

térkötő helyes enzim* allosteric enzyme olyen enzim, amelynek a hatáshelyen kívül más kötőhelye is van. Az ilyen kötőhelyet nevezzük térkötő helynek* (allosteric site). A térkötő helyhez kapcsolódó molekulák az enzim tevékenységét szabályozzák (térkötő helyes szabályozás, allosteric regulation) (→enzimfolyamat/enzimfolyamat-szabályozás)

többhatású enzim* multifunctional enzyme. Több hatáshelye van, ezekben különböző vegyleteket köt, ezért többféle vegyi folyamat gyorsítására képes enzim. (→enzimfolyamat)

enzimbetegség enzymopathy valamely enzim működésének zavara miatt keletkező betegség; leginkább anyagcsere-betegségek. Oka lehet az enzim hatáshelyének vagy más, a trészerkezeti illeszkedést meghatározó szerkezetét alaktó aminosavainak veleszületett hibája. DNS-hiba miatt kóros és/vagy feladatukat nem megfelelően ellátó enzimek képződnek, amelyek hátrányosan hatnak az anyagcsere-folyamatokban, súlyos betegségekhez vezetve (inborn errors of metabolism).

enzimfolyamat az enzim által fajlagosan sarkallt vegyi átalakulás. Az enzim és a vegylet (substrate) vesz részt benne. A vegylet kötődik az enzim hatáshelyéhez, átmeneti enzim–vegylet egység* keletkezik, amelyben a vegylet átalakul termékké, és elválik a változatlanul megmaradt enzimtől. (→enzimszerkezet)

enzim–vegylet kapcsolódás* a két molekula fajlagos társulása, amelyet az egymásba illeszkedő térszerkezetük tesz lehetővé. Nem illeszkedő szerkezetű molekula nem kapcsolódhat. Az enzim és a vegylet találkozásakor változik az enzim térszerkezete: idomulnak egymáshoz. A tökéletesen illeszkedő térbeli mintázatok kialakulása jóformán mindig a kölcsönhatásuk következménye, ezért nevezzük kiváltott illeszkedésnek* (induced fit). A vegylet gyenge kötésekkel (hidrogénkötések, van der Waals-erők) kapcsolódik, amikor az enzim és a vegylet közel kerül egymáshoz. A kapcsolódás célzott: a vegylet pontosan a hatóegység felé irányul; ezt az enzim cisztein, glutamin, aszparagin, lizin, arginin, hisztidin, szerin és a treonin oldalláncai alakítják ki. A vegylet a vegyfolyamat egész ideje alatt rögzített, tehát az átmeneti állapotában is; ezért kell kevesebb energia az átmeneti állapot létrehozásához. A hatáshely zár a vegylet körül: sajátos, töltés nélküli (non-polar) mikrokörnyezetet teremt, biztosítva, hogy csak a megfelelő vegyi átalakulás menjen végbe. Az enzim–vegylet kapcsolódás függ az enzim vegyvonzásától* (affinity).

enzim–vegylet egység* enzyme-substrate complex az enzim és a vegylet átmeneti kapcsolata (átmeneti állapot, transition state [intermediate, közbenső]), ebben zajlik a vegyi átalakulás. A hatóegységek a kötések felbomlását, az újak kialakulását segítik önmagukban vagy társhatóval*. Ennek többféle lehetősége van; egy-egy enzim többet is alkalmaz:

• Az oldallánc (pl. szerin) átmeneti elektronkötést képez a vegylettel. Ez nemcsak megváltoztatja a vegylet szerkezetét, hanem szilárdan helyben tartja az átalakulás lezajlásához.

• Két–három vegyletet szűk helyen megkötnek, és megfelelően egymás felé irányítanak, lehetővé téve összekapcsolódásukat.

• Hidrogéniont kötnek a vegylethez, például a hisztidin oldalláncával (sav–bázis hatás). A hidrogénion kapcsolódásával elektronpár-átadó* részecske (nucleophile) jöhet létre, lehetővé téve elektronkötést, avagy a vegyi átalakuláshoz szükséges hatócsoportok kapcsolását, illetőleg elektronvonzódási viszonyok alakulhatnak ki.

• Fématomok (társhatók) alkalmazása. A fématomok tulajdonsága, hogy nagyon könnyen veszítenek elektront, pozitív töltésűvé válnak, és így részt vehetnek különböző vegyi folyamatokban (rögzítik az átmeneti állapotot, hasonlóan az elektronkötéshez szilárdan tartják a vegyletet, könnyen létrehoznak elektronátadó részecskéket).

enzim–termék egység* enzyme-product complex olyan termék, amely még kapcsolódik az enzimmel. Hasonlóan a vegylethez, a termék is alakváltozásra készteti az enzimet, amely eredeti állapotába alakul vissza, és mert az enzim – vegylet kapcsolódás gyenge kötésekkel jön létre, a termék elválik, az enzim pedig ismét kapcsolódhat vegylettel; az enzimfolyamat számtalanszor ismétlődhet.

enzimgátlók enzyme inhibitors az enzimek működését megakadályozó vagy felfüggesztő molekulák. Többféle gátlást különböztetünk meg:

visszafordíthatatlan gátlás irreversible inhibition a gátló molekula nagyon erősen kapcsolódik az enzimhez, leginkább kovalens kötéssel, de lehet másféle kötéssel is. Enzim–gátlómolekula páros keletkezik, amelynek szétválása jóformán valószínűtlen. Pl.: így kapcsolódnak az ideggázok az acetilkolin-észterázhoz, megbénítva az idegjelek átadását, vagy a penicillin a kórokozók fali enziméhez.

visszafordítható gátlás reversible inhibition a gátló molekula gyengén kötődik az enzimhez, és attól a körülmények változásával elválhat. Három formáját ismerjük.

▪ Versengő gátlás (competitive inhibition) a vegylettel majdnem azonos, vagy hozzá nagyon hasonló molekula gátlási módja. A molekula a vegylet helyére kötődik, megakadályozva a vegylet kapcsolódását és ezáltal az enzimfolyamatot (V_max változatlan, a K_m növekszik). (→enzimvegymozgás) Az enzim ugyanis csak a vegyletet képes átalakítani. A gátló molekulának nagyobb a vegyvonzalma az enzimhez, ezért kapcsolódik nagyobb eséllyel. A nem kötődött vegyletek azonban felszaporodnak, és mert a kapcsolódásuk arányosan növekszik a vegylet töménységével, bizonyos szint elérése után a hatáshelyre ismét a vegylet fog kötődni, és az enzimfolyamat újra bekövetkezik. (Pl. →metotrexát) Leghatásosabban a vegylet átmeneti formáihoz hasonló molekulák (tranziton analogs) akadályozzák az enzimműködést.

▪ Átalakulásos gátlás (uncompetitive inhibition) a gátló a vegylet–enzim társulásával kialakuló térkötő helyhez kapcsolódik. Előfordul, hogy a vegylet kapcsolódásra az enzim térszerkezete úgy változik, hogy új térkötő hely keletkezik, gyakorta a hatáshely környékén, és a gátló molekula ide kötődik. Enzim–vegylet–gátlómolekula hármas jön létre, amelyben az enzimfolyamat nem megy végbe (V_max és a K_m is csökken). Ez a gátlás a vegylet töménységének növelésével nem másítható, hiszen a vegylet kötődik, csak az átalakulás akadályozott.

▪ Nem versengő gátlás (non-competitive inhibition) térkötőhelyes enzimek gátlási módja. A gátlómolekula az enzim hatáshelyén kívüli térkötőhelyhez kapcsolódik, de nem változtatja meg a kötőhelyet, a vegylet kapcsolódik. Az enzim–vegylet–gátlómolekula hármasbaan azonban az enzimfolyamat fékeződik (V_max és az átvitelszám csökken, a K_m válozatlan). A gátlásnak ez a formája sem függeszthető fel a vegylet mennyiségének növelésével.

▪ Kevert gátlás (mixed inhibition) a gátló molekula csökkenti a vegylet vegyvonzását, kötődését a hatáshelyhez, valamint az átvitelszámot.

enzimnevek az enzimek nemzetközi elnevezései. Ezek angol nevek, amelyeket a Biokémiai és Molekolabiológiai Nemzetközi Szövetség Enzim Bizottsága (International Union of Biochemistry and Molecular Biology, Enzyme Commission, EC) határoz meg, és tesz naprakésszé időről időre. Mindegyik enzimnek van rendszerneve és besorolási száma (EC-szám). Számos enzimnek van közkeletű neve is (arbitrary name). Az enzimek nemzetközi jegyzékében az enzimek neve az EC-számokkal kezdődik, ezt követi a közkeletű név zárójelben, ha van, majd a rendszernév.

rendszernév systematic name a nemzetközi névben -ase végződésű, amelyet a vegylet nevéhez (tyrosinase), vagy az enzim által előmozdított vegyfolyamat nevéhez (dehydrogenase, decarboxylase) illesztenek. A magyar rendszernevet magyarosan írjuk -áz végződéssel (tirozináz, dehidrogenáz).

Az -áz (-ase) végződése kizárólag egyedi enzimeknek lehet, más molekuláknak és az enzimrendszereknek (két- vagy többenzimes folyamatok) nem. Az utóbbi esetben az enzim neve után kiírjuk, hogy rendszer (system) (piruvát-dehidrogenáz-rendszer; pyruvate dehydrogenase system).

közkeletű név arbitrary/trivial name az egyedi enzimre utal, például pepsin, tripsin. Nem ritkán a rendszernév mozaikszója (SCAD [short chain acyl-CoA-dehydrogenase]). Nem hivatalos névként jelölhetjük az enzimeket valamilyen tulajdonságuk/összetevőjük és az enzim szó társításával (flavin, biotin, piridoxál-foszfát enzimek).

EC-szám (EC – Enzyme Commission) az enzim azonosítására szolgál, megjelöli az enzim helyét az enzimek osztályrendszerében. Négyjegyű, ponttal elválasztott arab szám. Az első szám jelöli az osztályt, a második az alosztályt, a harmadik a csoportot, a negyedik pedig az egyedi enzimet, például 2.1.1.2. (az enzimek második osztálya első alosztályának első csoportjába tartozó második enzim). Az EC-számot nevezhetjük számjelnévnek is. Írása: EC 2.1.1.2. az első száma a transzferáz, a második a hatáscsoport (carboxil [EC 2.1.], keton/aldahid [EC 2.2.], acetil [EC 2.3.] stb., a harmadik a hatáscsoport további részletezése (metiltranszferáz [EC 2.1.1.], hydroximetiltransferáz [EC 2.1.2.] stb., a negyedik az egyedi enzim (metiltranszferáz-2).

enzimosztályok az enzimeknek az általuk előmozdított enzimfolyamatok szerinti csoportosítása. Ezt is a Biokémiai és Molekolabiológiai Nemzetközi Szövetség végzi. Hat osztályt különböztetnek meg:

• Oxidoreduktázok (oxidoreductases). Társhatót (NAD⁺, fémion stb.) tartalmazó, elektront elvonó, átadó enzimek: Az elvonás, átadás együtt történik: az elektron leadó vegyület oxidálódik (töltése pozitív), a felvevő redukálódik (töltése negatív), ezért nevezzük oxidoredukcios – röviden redox – folyamatnak. Az elektront elvonók az oxidáló, az elektronadók a redukáló enzimek (dehidrogenáz, reduktáz, hidroxiláz, oxidáz, oxigenáz, peroxidáz). Ez a fémionokat tartalmazó enzimek alapvető hatásmódja. Az oxidoreduktázok sokféle szerves (alkoholok, aminok, ketonok) és szervetlen molekulákra (kis anionok [szulfit], fémek [higany]) hatnak. Az enzimfolyamatok ~30%-ának ez a hatásmódja.

• Transzferázok (transferases). Működési csoportokat (acil, amin, metilcsoport, foszforil, glikozilcsoport, karbonil, karboxil) visznek át egyik molekuláról (átadó, donor) a másikra (fogadó, acceptor), avagy ugyanazon molekula egyik helyéről a másikra. Pl.: a foszforilcsoportot szállítók a kinázok; a fehérjét foszforilálók a fehérje-kinázok; a metilcsoportot szállító a metil-transzferáz.

• Hidrolázok (hydrolases). Kötéseket (C–O, C–N, C–C, O–P) víz hozzáadással (hydrolysis) bontó enzimek. A vegylet egyik részhez kapcsolódik az OH-csoport, a másikhoz a H-atom. az enzim átmeneti kovalens kötést képez a vegylet valamelyik részével, és a vízből protont von el. Bontják többek között az észter-, a foszfát-, a glikozil-, az amid-, és a peptid-kötéseket. A rendszernevükben mindig benne van a hidroláz utótag (peptidil-hidroláz [peptidáz]), a közkeletű nevük a bontandó kötésféleség (acetiláz, észteráz, foszfatáz, glikoziláz) vagy a vegylet szerinti (lipáz, foszfolipáz, ATPáz).

• Liázok (lyases). A C–N (kivéve a peptidkötést), C–C, C–S kötéseket nem vízbontással és nem oxidációval bontó enzimek. Molekulacsoportot (ammónia, széndioxid stb.) vagy kis molekulát adnak vagy vonnak el egy másik molekulától kéttős kötéssel. Pl.: hisztidin-dicarboxiláz karboxilcsoportot (CO₂) von el a hisztidinből, és hisztamin keletkezik. A rendszernevükben szerepel a liáz (hisztidincarboxi-liáz). Közkeletű nevek az elvonásoknál: decarboxiláz (CO₂), aldoláz (aldehid), dehidratáz (víz); a hozzáadásnál: szintetáz stb.).

• Izomerázok (isomerases). A molekulán belüli szerkezeti és térbeli (izomer) átalakulásra (cisz-transz, aldóz-ketóz, epimerizáció stb.) ható enzimek; vegycsoportot helyeznek át a molekula egyik helyéről a másikra, változatot (isomer) képezve; a molekula összetétele változatlan marad, csak átrendeződik. Nevük az átalakulások szerinti: izomeráz, tautomeráz, cisz–transz-izomeráz stb. Pl.: glükóz-6-foszfát → fruktóz-6-foszfát (foszfoglüko-izomeráz).

• Ligázok (ligases). Nagy energiájú foszfátkötés hasításával kapcsolnak össze molekulákat kovalens (C─C, C─S, C─O, C─N) kötéssel. Nevük: a részvevő molekulák + ligáz/áz. Pl.: urea + bicarbonát + ATP → urea-1-karboxilát + ADP + Pi (urea-karboxiláz).

enzim–sejt kapcsolat. Az enzimek rendszerint a sejtplazmában képződnek, és elszállítódnak a célhelyükre, de vannak a sejten kívül keletkezők is, pl. a véralvadási és a bélrendszeri enzimek. Az enzimek túlnyomó része a sejtben van, különböző sejtrészecskékben fejtik ki fajlagos hatásukat:

• A sejtmagban lévők a DNS tevékenységével kapcsolatosak.

• A mitochondriumban az elektront átadók, vevők működnek (oxidoreduktázok).

• A lysosomában a vízzel hasító enzimek bontják a feleslegessé váló molekulákat.

• A riboszómákban a fehérjeképződésben résztvevők találhatók.

• Az endoplazmás retikulum töredékeiből alakuló microsomal fractionsban tevékenykedők a lipidek képződésében, az anyagcsere-folyamatokban és az idegen testek semlegesítésében vesznek részt.

• A Golgi-hálózat enzimeinek a cukorháztartásban: az oligosacharidok képzésében és a fehérjék, lipidek glikozilezésében van szerepük.

• A sejtplazmai enzimek a glycolysisben fontosak, továbbá a zsírsavak és sok más vegyületet képezésében lényegesek.

• A sejthártyában lévő enzimek jelzésközvetítői és a vízoldékony molekulák szállításait látják el.

enzimszerkezet (fehérjeenzim) gömbfehérje, egy vagy több gomolyodott polipeptidből áll. Az enzimfolyamat szempontjából két részt különböztetünk meg: a hatáshelyet* és a térkötőhelyet*. Az enzimfehérjék egyes gomolyai ugyan nem vesznek tevőlegesen részt az enzimfolyamatokban, mégis meghatározók, például a kötőgomolyok: kötik az enzimet a sejthártyához, vagy kapcsolófehérjékkel társulnak, amelyek az enzimfolyamatban részt vevő molekulákat hozzák össze. Nem mindegyik enzim tartalmaz ilyeneket.

hatáshely* active site az enzimnek az enzimhatást végrehajtó kis része, ez köti a vegyletet, benne zajlik le a vegyi átalakulás, az enzimfolyamat*. A hatáshelyet alkotó aminosav-oldalláncok lehetnek egymás mellett, de egymástól távol is, és csak az enzim térszerkezetének kialakulásakor kerülnek egymás mellé. A kötőhelyből* és a hatóegységből* áll.

kötőhely* a hatáshelynek a vegylet kötőmintázatához, térszerkezetéhez illeszkedő része (illesztéke); ide kötődik a vegylet.

hatóegység* a vegyi átalakulást sarkalló aminosav-oldalláncok összeállása, általában az enzim–vegylet kapcsolódással járó térszerkezeti változások következménye. A hatóegységet képező oldalláncok mások, mint a kötőhelyet alkotók. Sokszor hosszabb-rövidebb változó peptidrész van közöttük, amelyet változó szakasznak neveznek.

térkötő hely* allosteric site a hatáshelyen kívüli kötőhely, lehet bárhol a hatáshelyen kívül, és lehet több is. Nem mindegyik enzimnek van térkötő helye.

térkötő hézag* rés a kötőhelyben szabályozó molekula kapcsolására. Kivételes elem, csak egynéhány enzimben van

társható* cofactor az enzimhatást végző/segítő, kis szervetlen molekula, fémion (inorganic ion); az enzimmel gyenge kötéssel kapcsolódva hat a vegyletre. A kötőhelyre vagy a hatóegység környékére kötődik, részt vesz az enzim térbeli alakulásában és az enzimfolyamatban. Olyan enzimekben található, amelyek önmagukban nem, csak a társhatóval együtt tevékenyek. A társhatót kapcsoló enzimet félenzimnek* (apoenzyme), a társhatóval társultat teleenzimnek* (holoenzyme) nevezzük.

tartozékcsoport* prosthetic group az enzimhez erősen, attól nagyon nehezen elválasztható nem fehérje molekula; kötődhet elektronkötéssel is. Az enzim szerves része, működésének meghatározó eleme. Többségükben szervetlen ionok, pl. a karboxipeptidáz-A Zn⁺-t, az ATPáz Mg⁺-t tartalmaz, de lehetnek más molekulák; pl. hem, FAD, FMN stb. Nagyon sokféle van, az enzim működését is többféleképpen befolyásolják.

társenzim coenzyme (koenzim) egyes enzimek működéséhez szükséges kistömegű, nem fehérjetermészetű szerves molekula; hatócsoportot, hidrogént vagy elektront szállít.

ubikvitinkötő enzim, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, UBC SH-enzim jellegzetes ubikvitinkötő gomollyal. Ennek szerepe van az E2 négy alapvető feladatában: az E1, illetve az E3 megkötése, az ubikvitin-E1–3 együttes létrehozás és az ubikvitin–célfehérje izopeptidkötéssel való társításában. Az E2 az E3-enzimeknek csak a töredékével létesít kapcsolatot; 35 féle ismert.

ubikvitinserkentő enzim, E1 (UBA) ubiquitin-activating enzyme, UBA SH-t tartalmazó egyetlen peptid három (adenilező, foszforilező és ubiquitin mintázati) gomollyal. Foszforilezi az ubikvitint ATP felhasználásával, létrehozva kapcsolódási helyet az E2 számára. Kevesebb mint tízféle ubikvitinserkentő enzim ismert; az UBA1 és az UBA6 tevékenysége részleteiben is feltárt. Az UBA1 a sejtplazmában és a magban is előfordul, az UBA6 csak a plazmában. A sejtmagi UBA1kapcsolódik a kettős DNS-töréshez a PARP közreműködésével. (→PARP)

térhelyzeti szabályozás* allosteric regulation az enzimnek vagy más ily módon szabályozható fehérjének a szabályozóhelyhez kapcsolódó molekula által előidézett térhelyzeti változása, amely serkentheti vagy gátolhatja az adott fehérje működését. A fokozást kiváltó molekula a térhelyzeti serkentő* (allosteric activator), a gátlást okozó a térhelyzeti gátló* (allosteric inhibitor) molekula.

A szabályozóhelyhez kapcsolódó molekula csak egy irányban hat: vagy serkent, vagy gátol. Enzimek esetében a serkentés általában a vegylet kapcsolódását mozdítja elő, pl. bizonyos enzimek hatáshelyét lefedi az enzim egyik szerkezeti eleme, de amikor szabályozóhelyhez kötődik molekula, a térszerkezet úgy változik, hogy a hatáshely szabaddá válik, és kötődhet hozzá a vegylet. Előfordul az is, hogy hatóegység tevékenysége fokozódik (V_max-érték emelése). A gátlás szokásosan a hatáshely változásában nyilvánul meg (fedődhet, változhat a térbeli illeszkedése), ezért az enzim nem képes megkötni a vegyletet.

Az enzimek térhelyzeti szabályozása lehet:

• Visszaható gátlás* (feedback inhibition), amely egy (vagy több együttműködő) enzim hatására képződött termék és az enzim közötti kölcsönhatás eredménye. Ha a termék mennyisége meghaladja a sejt szükségletét, a fölös termék a szabályozóhelyhez kapcsolódva leállítja az enzim működését.

Jellegzetes a visszajelzési szabályozás a többenzimes folyamatoknál: a folyamat végterméke vagy valamelyik köztiterméke az első enzimhez kötődve fékezi az enzimsort.

• A vegyletes térhelyzeti szabályozás* (homotropic allosteric regulation) a vegylet és az enzim közötti szabályozás: a vegylet egyúttal szabályozhat is úgy, hogy a szabályozóhelyhez is kötődhet.

• Másmolekulás térhelyzeti szabályozás* (heterotropic allosteric regulation) a szabályozóhely és olyan molekula kölcsönhatása, amely nem a termék, de nem is a vegylet. Ezt a szabályozómolekulát ezért nevezzük másmolekulának.

▪ Látszólag vetélkedő gátlás*, amely azt jelenti, hogy az egyik kötőhelyhez kapcsolódó molekula kizárja a másik kötőhelyhez való kapcsolódás lehetőségét. Ennek következtében, ha az enzim szabályozóhelyéhez kapcsolódik molekula, az enzim nem képes megkötni a vegyletet, elmarad az enzimhatás; vagy fordítva: a vegylet kapcsolódása akadályozza a másikét. Azért nevezzük a vetélkedést látszólagosnak, mert a molekulák nem ugyanazért a kötőhelyért versengnek.

A fehérjék térhelyzetének megváltoztatása (conformational change) a sejtbiológiai folyamatok egyik leggyakoribb szabályozási formája; a sejtműködés minden formájában meghatározó. Sokszor láncszerűen zajlik, pl. a jelközvetítésben. A jelközvetítés első enzime nem ritkán térhelyzeti szabályozó enzim, amely a serkentő és gátló molekuláinak töménysége alapján érzékeli a környezeti hatásokat, és indítja, gyorsítja, avagy éppen gátolja a jelközvetítést.

A láncfolyamat végterméke is visszahathat az első enzimre: annak szabályozóhelyéhez kapcsolódva gátolja azt (visszaható gátlás); így akadályozza meg, hogy feleslegesen sok végtermék keletkezzék. A láncszerű jelközvetítés gyakorta kétirányú: előfordul, hogy valamelyik molekula, például a végtermék, az egyik irányban gátol, a másikban serkent. Stb.

térszabályozó enzim allosteric enzyme térhelyzeti szabályozással működő, avagy szabályozó térhelyzeti változást kiváltó enzim. Ilyen pl. a G-fehérje-kötő jelfogó, amelynek a térszerkezete megváltozik a jelvivővel kapcsolódva, és ez lehetővé teszi, hogy kötődjék hozzá és tevősödjék a G-fehérje.

szabályozóhely allosteric site a szabályozó molekula kapcsolódásának a helye, máshol van, mint a hatáshely, a fehérjék harmadlagos szerkezete hozza létre. Ha a kötőhelyek más-más polipeptidláncon vannak, a negyedleges térszerkezetnek is szerepe van a szabályozásban. A kötődés a szabályozóhelyekhez ugyanolyan gyenge kötéssel jön létre, mint a vegylet kapcsolásakor, tehát visszafordítható.

DNS-enzimek a DNS-sel (dezoxiribonukleinsavval) kapcsolatos enzimek.

▪ DNS-t bontó enzimek (→DNáz, DNS-glikoziláz, DNS-helikáz)

▪ DNS-t egyesítő enzim (→DNS-ligáz)

▪ DNS-t hasító, újraegyesítő enzimek (→DNS-topoizomeráz)

▪ DNS-t képző enzimek (→DNS-polimeráz, DNS-telomeráz)

▪ DNS-t metilező és demetilező enzimek (→DNS-metil-transzferáz)

fehérjék formái összetételük/keletkezésük szerint

▪ Egyszerű fehérje (monomer) egyetlen polipeptidből álló fehérje, mondják egytagú fehérjének is.

▪ Félvér fehérje* (chimeric protein, fusion protein) részeiben két vagy több gén által képzett fehérje; egyesült gén kódolja. Az egyesült gének a kromoszóma másulása miatt keletkeznek; eredetileg különállok voltak, és külön fehérjét képeztek. (→gének)

A félvér fehérje fizikai–vegyi tulajdonságait és tevékenységét is két/több gén határozza meg, az eredetileg külön képzett fehérjék tulajdonságai keverednek benne, sajátos biológiai hatású.

Gyakran keletkeznek rosszindulatú betegségekben. Például a BCR–ABL fehérje (BCR-ABL fusion protein), amelyet a Philadelphia-kromoszóma kódol. (→BCR–ABL fehérje, Philadelphia-kromoszóma)

▪ Hasonfehérje (protein analog) szerkezetében és/vagy működésében hasonló, de más-más eredetű fehérje, például más gén kódolja.

▪ Módosulatlan fehérje* (nascent protein) az átfordításkor keletkező fehérje, amelyben még semmi változás nem történt, még nem hajtékolódott.

▪ Összetett fehérje olyan fehérje, amelyben polipeptidek mellett más, nem fehérje természetű molekula, például ionok, fémek, hem, nukleotid, lipid, szénhidrát is van. Ezeket a nem fehérje összetevőket társtényezőknek* (cofactor, kofaktor) nevezik. Enzimeknél: társenzimek (coenzyme, koenzim) a nevük.

▪ Összletfehérje (polyprotein, poliprotein) több egyszerű fehérjét magában foglaló polipeptidlánc, amely rendszerint tevéketlen. Egy vagy több proteáz hasítja kis fehérjékre; ezek tevékenyek. Ilyen fehérjeképzési módot alkalmaznak egyes vírusok. Például ilyen a retrovírusok által képzett Gag fehérje. (→retrovírus)

▪ Rokon fehérje (protein homolog) közös elődtől származó fehérjék valamelyike. Olyan fehérje, amelynek valamely aminosav része hasonló más fehérjében előfordulóhoz, utalva közös eredetükre. Működésük lehet különböző. Például valamely emberi fehérjében olyan jellegzetes peptidszakasz, hosszabb aminosavsor van, amely más faj fehérjéjében is előfordul; ez csak úgy lehet, hogy a két fehérje a törzsfejlődésben közös ősi fehérjéből alakult.

▪ Többes fehérje* két vagy több polipeptidből felépülő fehérje. A polipeptidek száma szerint megkülönböztetünk kéttagú (dimer, kettős), háromtagú (trimer, hármas), négytagú (tetramer, négyes) stb., pártagú (oligomeric proteins) és soktagú (polymer) fehérjéket. Ezek ekként, tehát kéttagúként, háromtagúként stb. hatásosak. (→pártagú, soktagú)

▪ Törzsfehérje* (consensus protein, canonical protein) valamely fehérjének a közösség által elfogadott legmegfelelőbb formája.

▪ Törzsökös fehérje* (conserved, highly conserved protein) a törzsfejlődés korai szakasza óta meglévő fehérje.

folyomány enzimek/fehérjék* downstream enzymes/proteins valamely fehérjesorban az egymást követő fehérjék, például jelközvetítésnél a sejten belüli enzimek sorában.

koenzim-Q (KoQ) coenzyme Q elektronfelvevő és -leadó társenzim; kinon része (erre utal a Q) és izoprén egységekből álló oldallánca van. A kinon része képes egyesével felvenni elektront és protont, tehát elektronátmeneti folyamatokban vesz részt. Az oldallánccal hártyához kötődik. Egyes formái az oldalláncban lévő izoprén egységek számában térnek el; a különböző formákat számokkal jelöljük. Emberben a koenzim-Q₁₀, az ubikinon, a legjelentősebb. (→ubikinon)

ubikinon (koenzim-Q₁₀, KoQ) coenzyme Q 10 társenzim, 1,4-benzokinon: kinon része és 10 izoprén egységből álló oldallánca van. (A Q a kinonra, a 10 az oldalláncban lévő izoprén egységek számára utal.) Oldalláncával kötődik az energiatermecs belső hártyájához, a kinon összetevője pedig két elektront és két protont vesz fel egyesével. Az elektron felvételével először a páratlan elektronú szemikinon (szabadgyök) keletkezik, és ebből lesz újabb elektron és protonok felvételével az ubihidrokinon (QH₂, ubikinol, KoQH₂). A folyamat visszafordítható: a KoQH₂ egymás után átad két elektront a citokrómnak, visszaalakul ubikinonná. Két proton szabadul fel, amelyek kijutnak a hártyából. Az ubihidrokinon tehát részben elektronátadó, részben protonátadó (sav).

Az ubikinon folyvást elektron felvevő-leadó vegyülésekben vesz részt a KoQ-reduktáz társenzimként. Meghatározó a légzési láncban; az elektronokat szállítja a fehérjeössztes I-ről és a fehérjeössztes II-ről a fehérjeössztes III-ra. (→sejtlégzés) Fontos szerepe van még más anyagcsere folyamatokban is. Hidrokinon formában (ubihidrokinon) gyökfogó: valamely szabadgyöknek ad át hidrogént.