CDK (cyclin-dependent kinases) ciklinfüggő kinázok szerin/treonin fehérje-kinázok, a CMGC kinizázok csoportjába tartoznak. A célsejtjeiket foszforilezk ATP felhasználásával. Molekulatömegük kicsi. A célsejtet nem képesek megkötni (önmagukban hatástalanok), a foszforilezéshez kapcsolófehérje szükséges, ez a ciklin. A kapcsolófehérje a CDK-át és a célsejtet is köti, a kettőt úgy helyezi el, hogy az enzim sarkalló gomolya érintkezzék a célfehérjével. Működésük másik irányítója a CDK-gátló (CKI, cyclin-dependent kinase inhibitor protein). A CDK a vegylet szerin vagy treonin aminosavát foszforilezi. Ezt az S/T-P-X-K/R bázissora határozza meg: S/T a foszforilező hely, P=prolin, X bármely aminosav, a végén lizin vagy arginin van. Ez a mintázat biztosítja a megfelelő foszforilezést. Egyébként szerkezetük a fehérje-kinázok jellegzetességeit hordozza (N-terminal lobe, C-terminal lobe). (→fehérje-kinázok)

A CDK-k a sejtkör alapvető szabályozói; minden elemét ellenőrzik, de jelentős szerepük van az átírásban is. Emberben a CDK családnak húsz tagja van, ezeket számokkal jelöljük (CDK1, CDK2 stb.). A CDK1–7 közvetlenül a sejtkörben, a CDK8–11 az átírásban érintett. Egy-egy CDK-nák egyéb sajátos működése is van, másik CDK tevősítése, a magjelfogó átírása.

A CDK-k működésének legfőbb szabályozója a ciklinek mennyisége, de lényeges a gátlójuk is. Részt vesznek még benne egyéb kinázok és foszfatázok is.

fehérje-kináz protein kinase ATP felhasználásával foszforilező enzim. A transzferázok csoportjába tartoizik (foszfát-transzferáz). Többféle ismert; mindegyiknek ATP-kötő, foszforilező és szabályozó gomolya van. Egyesekben találhatók még irányító (target) gomoly is; ez irányítja az enzimet a sejt megfelelő részéhez. Az ATP-kötő gomoly glicinben gazdag aminosavsorhoz csatolt lizinből áll, és ATPáz hatású: lehasítja az ATP γ-helyzetű foszfátcsoportját. A foszforilező gomoly ~250 aminosavból áll, sajátos térszerkezetű (kinázgomoly); a lehasított PO₄-ot észterkötéssel köti a célfehérje szerin/treonin vagy a tirozin oldalláncnak az észterkötésre képes OH-csoportjához, amelyet a szegélyező arginin, lizin aminosavak sorrendje (consensus sequence) alapján ismer fel. A fehérje-kinázok szerkezeti változás (pl. a jelmolekulával kapcsolódva) vagy más fehérje-kináz általi foszforilezéssel válnak tevékennyé.

A fehérje-kinázok többsége vagy csak szerin/treonin (szerin-treonin-kinázok) vagy csak tirozinoldalláncot (tirozin-kinázok) foszforilez (az előbbi a gyakoribb), ám van mindkettőt foszforilező is. Vannak csak egyetlen fehérjét foszforilező fehérje-kinázok, zöme azonban többfélét is képes, sőt nagyon sokféle fehérje foszforilezésére alkalmasak is előfordulnak (széles hatású kinázok).

Az emberi szervezetben ~500-féle fehérje-kináz fordul elő. Ezeket a foszforilező gomolyok törzsfejlődési hasonlósága szerint hét csoportba sorolják:

TK (tirozin-kináz, tyrosine kinase);

TKL (tyrosine kinase-like kinase);

STE (homologues of yeast Sterile 7, Sterile 11 és Sterile 20);

CDK (cyclin-dependent kinase) →ciklinfüggő kináz

MAPK (map kinase); GSK3 (glycogen synthase kinase 3) és CLK (CDK2-like kinase, CMGC); CK1 (casein kinase 1);

CAMK (calcium/calmodulin-dependent protein kinase) és az

AGC kinázok csoportjába.

Valamely szervezet génállománya által kódolt kinázok összességét kinomnak (kinome) nevezik. (→AGC, CAMK, CDK, CK1, CLK, GSK3, MAPK, tirozin-kinázok, TKL, STE)