fehérje-kináz protein kinase ATP felhasználásával foszforilező enzim. A transzferázok csoportjába tartoizik (foszfát-transzferáz). Többféle ismert; mindegyiknek ATP-kötő, foszforilező és szabályozó gomolya van. Egyesekben találhatók még irányító (target) gomoly is; ez irányítja az enzimet a sejt megfelelő részéhez. Az ATP-kötő gomoly glicinben gazdag aminosavsorhoz csatolt lizinből áll, és ATPáz hatású: lehasítja az ATP γ-helyzetű foszfátcsoportját. A foszforilező gomoly ~250 aminosavból áll, sajátos térszerkezetű (kinázgomoly); a lehasított PO₄-ot észterkötéssel köti a célfehérje szerin/treonin vagy a tirozin oldalláncnak az észterkötésre képes OH-csoportjához, amelyet a szegélyező arginin, lizin aminosavak sorrendje (consensus sequence) alapján ismer fel. A fehérje-kinázok szerkezeti változás (pl. a jelmolekulával kapcsolódva) vagy más fehérje-kináz általi foszforilezéssel válnak tevékennyé.

A fehérje-kinázok többsége vagy csak szerin/treonin (szerin-treonin-kinázok) vagy csak tirozinoldalláncot (tirozin-kinázok) foszforilez (az előbbi a gyakoribb), ám van mindkettőt foszforilező is. Vannak csak egyetlen fehérjét foszforilező fehérje-kinázok, zöme azonban többfélét is képes, sőt nagyon sokféle fehérje foszforilezésére alkalmasak is előfordulnak (széles hatású kinázok).

Az emberi szervezetben ~500-féle fehérje-kináz fordul elő. Ezeket a foszforilező gomolyok törzsfejlődési hasonlósága szerint hét csoportba sorolják:

TK (tirozin-kináz, tyrosine kinase);

TKL (tyrosine kinase-like kinase);

STE (homologues of yeast Sterile 7, Sterile 11 és Sterile 20);

CDK (cyclin-dependent kinase) →ciklinfüggő kináz

MAPK (map kinase); GSK3 (glycogen synthase kinase 3) és CLK (CDK2-like kinase, CMGC); CK1 (casein kinase 1);

CAMK (calcium/calmodulin-dependent protein kinase) és az

AGC kinázok csoportjába.

Valamely szervezet génállománya által kódolt kinázok összességét kinomnak (kinome) nevezik. (→AGC, CAMK, CDK, CK1, CLK, GSK3, MAPK, tirozin-kinázok, TKL, STE)

fehérje-kináz-A protein-kináz-A, PKA (más néven: cAMP-függő kináz [cAMP-dependent protein kinase]) cAMP-t kötő enzim, négyegységes fehérje: két sarkalló- (Kat₂ [dimer]) és kötőegységből (R₂) épül fel. A két kötőegység kapcsolódik egymással, és mindegyik köt egy kisebb sarkallóegységet. A sarkallóegységben ATP-t kötő, foszforilező és a kötőegységgel társuló gomoly van. A kötőegységben két, cAMP-t kapcsoló gomoly, valamint egymáshoz társuló és a sarkallóegységhez fűződő gomoly van, amelyben szabályozó rész is elkülönül, ez irányítja a sarkallóegységet. Tevékenységét a sejt sAMP-töménysége szabályozza. Ha a sejtben a cAMP-szint emelkedik, a kötőegységek megkötnek cAMP-t, a sarkallóegységek elválnak, és sejtplazmában vagy a magba vándorolva foszforilezik a célfehérjéket mindaddig, amíg nem csökken a sejt cAMP-szintje. Ennek következtében ugyanis a cAMP elválik a sarkallóegységtől, és az enzim két-két egysége újra egyesül. Megkülönböztetünk 1-es és 2-es formájú fehérje-kináz-A-t (PKA1, PKA2), az előbbi a sejtplazmában, az utóbbi sejthártyákhoz kapcsolódva van.

A PKA sokszor társul AKAP (A kinase anchoring protein) fehérjével, amely állványfehérje, köt egyesleg fehérjéket, pl. a sejtváz, a sejtközpont fehérjéit. A PKA-t csatolva lehetővé teszi ezek foszforilezését. A PKA társulhat még PKA-gátlókkal (protein kinase inhibitors), amelyek álcélfehérjék, kötik a sarkallóegységeket.

A PKA széles hatású fehérje-kináz, foszforilez:

▪ sokféle enzimet (jellegzetes példa: a PKA foszforilezi a foszforiláz-kinázt, ez pedig a glikogén-foszforilázt, amely a glikogén lebontásához vezet);

▪ ioncsatornákat, pl. a kalcium ioncsatornát a szívizomsejtekben;

▪ hisztonokat;

▪ átírásfehérjéket.

Ennek megfelelően nagyon sokféle sejtfolyamatban vesz részt.