Fc-peptid peptibody peptidből és Fc-töredékből álló vegyület, általában gyógyszerek. A peptidek, mint hatóanyagok jól használható gyógyszerek; a peptidek ugyanis könnyen fajlagossá tehetők, meglehetősen tisztán előállíthatók, továbbá – mert a sejtekbe alig hatolnak be – célzottan a jelfogók sejtkívüli részeihez kapcsolódhatnak. Hátrányuk a rövid élettartam. Ez hidalható át az IgG Fc-töredékének a peptidhez való kapcsolásával: lényegesen növekszik a keringési felezési idejük.

peptidek peptides peptidkötéssel kapcsolódó aminosavak (ábra). A peptidek a szervezetben szabadon is előfordulnak, működésük nagyon változatos. Az összekapcsolódott aminosavak számától függően di-, tri- stb. peptidekről beszélünk. A néhány aminosavat tartalmazó az oligopeptid, a 10+ aminosavból állót pedig egyezményesen polipeptideknek nevezzük. Nagyobb polipeptidben az aminosavak száma akár kétezer is lehet.

A peptid aminosavsora (peptidlánc) vázlatosan. A molekula gerincét (peptidgerinc) az ismétlődő peptidkötésekkel [pirossal jelölve] kapcsolódó szénatomok alkotják; ezek egy síkban helyezkednek el. A molekula egyik végén amino- (N-vég, N terminal) a másikon karboxilcsoport (C-vég, C terminal [carboxyl]) van. Megállapodás szerint az elöl lévő az N-vég, a hátul lévő pedig a C-vég. Az aminocsoport pozitív, a karboxilcsoport negatív töltésű – a peptidek tehát (miként az aminosavak) ikerionok. A bennük lévő aminosavak az egymáshoz kötődések miatt nem teljesek; ezek nemzetközi neve amino acid residue, magyarul aminosav-maradék. Az R az aminosavak oldalláncait jelöli; ezek a peptidekben is változatlanok, és szokásosan ellentett (transz) helyzetűek, vagyis az oldalláncok ellentétesen helyezkednek el, egymástó távolodva, ezért elférnek, nem akadályozzák egymást – nincs térbeli nehézség. Az azon- (cisz) helyzetben az oldalláncok az egyik oldalon vannak, közöttük térbeli akadály lehetséges. A térbeli akadályoztatás elektronok kilökődéséhez vezethet, ezért kell több energia az azonhelyzetű molekula egybetartásához, és ezért nem marad meg. Az ellentett helyzet tehát kisebb energiaigényű, következésképpen biztonságosabb.

A peptideket alkotó aminosavak sorrendjét az NH₂-csoportot tartalmazó aminosavtól (N-vég) kezdjük, és az aminosavak nevének három vagy egy betűs rövidítéseivel írjuk le. Pl.: Leu–Asp–Gly–Lys (leucin, aszparagin, glicin és lizin).

Az egy síkban lévő peptidgerincet az N–C_α–C–N kötések sora alkotja. Ezek a C_α melletti kötésekben (N–C_α, illetőleg C_α–C) kötésekben elfordulhatnak, kialakítva a peptidek térhelyzetét. Az N–C_α kötés elfordulásának szöge a φ-szög, C_α–C kötésé a ψ-szög. A szögeket a négy atom síkja szerint állapítják meg, azt fejezik ki, hogy C_α–C–N által meghatározott sík mennyire fordult el a N–C_α–C síkjához viszonyítva.

A peptidek tulajdonságait (savas, bázikus jelleg, kötődések, részvétel vegyfolyamatokban, oldhatóság stb.) alapjában az oldalláncok határozzák meg. A peptidek azonban nemcsak az oldalláncokon, hanem a szabad amino- (N-vég) vagy karboxilcsoportokkal (C-vég) is kapcsolódhatnak más molekulákhoz.

A peptidek a szervezetben szabadon is előfordulnak, működésük nagyon változatos, pl. peptidhormonok. Gyakori bennük a szerkezetüket rögzítő S–S-híd (inzulin, oxitocin stb.).

peptidkapcsoló össztes peptide loading complex, PLC az antigén-meghatározót (kis peptid) az MHC1-fehérjével kapcsoló fehérjeössztes, amely a sejtcsövecsezetben (ER – endoplasmatic reticulum) képződik. A TAP (transporter associated with antigen-processing) szállítófehérjéből és az MHC1–peptid kapcsolódást végző dajkafehérjékből (tapazin, ERp57, kalretikulin-kalnexin kettős) tevődik össze. A TAP szállítja a sejtplazmában keletkező, bemutatandó kis peptideket a sejtcsövecsezet hártyájához, és kötődik hozzá. A hártya belső felszínén a dajkafehérjék a módosulatlan MHC1-fehérjét a hártyához fűzik. A tapazin létesít kapcsolatot a megfelelő peptidet tartalmazó TAP fehérje és az MHC1 között, az ERp57 és a kalretikulin–kalnexin kettős rögzíti a szerkezetet. Így válik lehetővé a megfelelő peptid (antigén-meghatározó) és az MHC1 kapcsolódása. A fajlagossá formálásban részt vesz még az ERaap (aminopeptidase associated with antigen processing in the ER, ERAAP) (→ERp57, kalretikulin, TAP, tapazin)

peptidkötés peptide bond akkor keletkezik, ha az egyik aminosav karboxilcsoportjának α- (nem oldallánci) szénatomja a másik aminosav α-aminocsoportjának nitrogénatomjával elektronkötéssel társul; ez az amino- és a karboxilcsoportok vízkilépéssel végbemenő egyesülésével jön létre (–CO–NH–). Az NH₂-ből egy hidrogén, a COOH-ból egy OH-csoport hasítódik le, és alakul vízzé (pirossal jelölve). R az egyik, R₁ a másik aminosav oldallánca. A peptidkötés hagyományosan írva, kékkel jelölve. A peptidkötésben a hidrogén és az oxigén ellentett oldali (transz térhelyzetű). A folyamat fordítva is végbemegy: a peptidkötés vízhozzáadással bontható.

A peptidkötés elektroneltolódással rögzített (resonance stabilized), ez a peptidkötésben lévő nitrogén nem kötő elektronpárjának a kötés oxigénjére való áttevődésével jön létre. Az elektronpárt átadó nitrogénnek részleges pozitív (δ⁺) töltése van, a karbonil (C=O) oxigénje viszont részlegesen negatív (δ^-), ezért keletkezik közöttük gyakran hidrogénhíd, ha közelségbe kerülnek egymáshoz. Az átalakulás következtében részleges kettőskötések alakulnak ki:

A részleges kettőskötés a szén- és a nitrogénatom, illetve a szén- és az oxigénatom közt rögzíti a kötést, ezért a kötés mozdulatlan, nem fordul el, szöge 120^o. A peptidkötés atomjai és a hozzájuk kötődő 1-1 szénatom egy síkban vannak.

izopeptidkötés isopeptide bond olyan peptidkötés, amely a kapcsolódó két aminosavnak nem a COOH és az NH₂ szén és nitrogénje (α-C és α-N) között jön létre; a nitrogén valamelyik másik szénatomhoz kötődik.

poli- az angol poly- magyarosan írt formája (→poly) ■ polimer, polimerizáció →összlet ■ polimorfizmus (→sokalakúság) ■ polipeptid (→peptid)

TPP1 (tripeptidyl-peptidase 1) a kromoszómák végrészében található fehérje, a védlet (shelterin) tagja. Korábban 3 csoportból ( TINT1, PTOP, PIP1) álló fehérjének tartották, nevét ezek kezdőbetűiből kapta) (egyéb név: ACD adenocortical dysplasia protein homolog) kettőst képez a POT1 fehérjével (POT1–TPP1 kettős), így fejti ki hatását, és így kapcsolódik a TIN2-höz. (→POT1, végrész)

Az N-végen van az OBD1 gomoly (OB-fold domain), amely a telomerázt toborozza a végrész DNS-éhez. Középen található a PBD (POT1 binding domain) a POT1-t kötve képez kettőst. A C-végen pedig a CTD (C terminal domain) található, több serin–treonin foszforilációs hellyel. Ez lép kapcsolatba a TIN2-vel.

A TPP1 a végrész alapvető védője: a telomerázt kapcsolja a DNS egyszálú túlnyúlásához, és szabályozza a működését. Továbbá összeköti a végrész egyszálú és a kétszálú DNS-t rögzítő fehérjéket a védletben. Hibája végzetes következményekkel járhat.