sav acid hidrogéniont (protont) átadó molekula; a vízben hidrogénionra (H⁺) és savmaradékra (negionra [anion, negatív ion]) bomlik, a vízmolekulának protont ad át (hidroxóniumion, H₃O⁺).

általános sav minden olyan atomcsoport, amely megfelelő pH-n és körülmények között protont ad le (általános savhatás).

erős, gyenge savak. Az erős savak vízben teljesen szétválnak (α = 1), a gyengék nem teljesen (α <1). A savak erőssége a protont kötő képességükön alapszik: az erős savak könnyen adnak le protont.

sav–bázis folyamat, semlegesítés acid-base reaction, neutralization a savak és bázisok egymás közötti folyamata, egymást közömbösítik: só és víz keletkezik. (→vegyfolyamatformák)

sav–bázis hatás proton leadás-felvétel, proton- (H⁺) mozgatás. Pl. valamely enzim hatóegysége viselkedhet

▪ savként, és protont ad a vegylethez (általános savhatás). Ehhez az szükséges, hogy valamelyik aminosavának (szokásosan arginin, lizin, ritkábban hisztidin) oldallánca többletprotont tartalmazzon (pozitív töltésű legyen).

▪ Viselkedhet bázisként, ekkor protont vesz fel (általános bázishatás), ehhez protonhiányosság kell.

Egyes enzimfolyamatokban mindkettő – protonadás és protonfelvétel – lejátszódik. Előfordul az is, hogy protont szállít az egyik vegyületről a másikra.

DNS (dezoxiribonukleinsav) deoxyribonucleic acid, DNA az élőlények létezését lehetővé tevő genetikai üzenetet hordozó molekula. Két szálból (DNS-szál) áll, amelyek csavarmenetszerűen egymás köré tekerednek (kettős csavarulat). Mindegyik szálnak dezoxiribózból és foszfátból álló gerince van. Minden dezoxiribózhoz egy-egy bázis kötődik a citozin, adenin, timin vagy guanin közül. A bázisok sorrendje a genetikai kód, ez határozza meg, hogy milyen RNS (fehérje) keletkezik. A két DNS-szál bázisaival kötődik egymáshoz. Az emberi DNS hozzávetőlegesen 3 billió bázispárt tartalmaz, és 99,7%-a minden emberben egyforma. Csupán 0,3% nagyságú az a DNS-rész, amely megkülönbözteti egyik embert a másiktól a genetika szintjén. Ezek a DNS-szakaszok az ismétletek, ezek különböznek egyénenként, anélkül, hagy hatással lennének a genetikai egészségre.

folsav folate (B9-vitamin) a sejtbe kerülve részt vesz a purin, a timidin és ezáltal DNS, RNS képzésében, valamint a B12-vitamin-függő metionin előállításában, elősegítve sejtanyagcsere-, DNS-javítási és metilezési folyamatokat.

A folsavat a vékonybél baktériumai hozzák létre, és sajátos átszállítással (proton-coupled folate transport) kerül a kapuvisszérbe és a májba. A sejtekbe a folsavjelfogóhoz (FR – folate receptor) kapcsolódva kerül sejtesedéssel. A beltestecsben a protonpumpa csökkenti a pH-t, a folsav elválik a jelfogótól, kijut a sejtplazmába. Az FR a beltesteccsel visszajut a sejthártyához és újra kifejeződhet. Ez a folsav körfolyamata. Az FR-nek háromféle változatát (isoforms) ismerjük: FRα, FRβ, FRγ; szövetfajlagosak. AZ αFR, βFR a glikozil-foszfatidil-inozitolhoz kötött, a γFR vízoldékony fehérje, a nyiroksejtek választják el.

Leginkább az FRα tanulmányozott, a FOLR1 gén kódolja. Az ép sejteken általában nincs jelen, számos daganat – köztük a nem nyákos petefészekrákok is – azonban fokozottan fejezi ki, biztosítva a gyors burjánzásához szükséges DNS-keletkezést. Az FRα gátlása a ráksejtek felszínén, pl. ellenanyaggal, folsavhiányos sejtpusztuláshoz vezet.

guanilsav a guanozin-monofoszfát, GMP másik neve. (→guanozin)

gyenge sav vizes oldatban csekély mértékben szétváló sav. (→sav)

hialuronsav hyaluronic acid a természetben is előforduló glükózaminoglikán, az egyetlen, amely nem tartalmaz ként, és nem a Golgi-hálózatban, hanem a sejthártyában képződik. Képlete: (C₁₄H₂₁NO₁₁)n. Megtalálható a bőrben, ízületekben, csontvelőben, szemben, kötő-, hám- és idegszövetben. Jelentős szerepe van az ébrény fejlődésében: gazdag hialuronsavban az érett petesejt plazmája, a magzatvíz és a szikhólyag is. A sejtfolyamatok sokaságában vesz részt: jelzések, porcosodás, szervképződés, továbbá a sejtközi állomány egyik fő összetevőjeként a sejtburjánzásban is. A sugárkoszorú sejtjei termelik, és választják ki. A sugárkoszorú sejtjei közé jutott hialuronsav megduzzad, és széttolja ezeket a sejteket egymástól, ezáltal helyet ad a közéjük hatoló ondósejteknek.

neuraminsav kilenc szénatomos vázból álló aminoketóz. Jelen van az emberi sejtek falában. A neuraminidáz tartalmú vírusok számára jelfogó, de nincs nagy jelentősége a fertőzésben.

ribonukleinsav, RNS (→RNS)

rRNS (ribotestecs-ribonukleinsav) ribosomal RNA, rRNA nem kódoló RNS, a ribotestecs alkotója. Ribozim, azaz enzimhatású, pl. észterkötéssel kapcsol össze aminosavakat. A ribotestecset alkotva tevékenykedik (→ribotestecs).

Az elsődleges szerkezetében szárhurkok keletkeznek bázispárosodással, hasonlóan a miRNSekhez; ezek teszik lehetővé a térszerkezet kialakulását, a fehérjék szoros kapcsolódását.

Az rRNS gének kódolják, amelyek fej–láb kapcsolódásban vannak a magvacskában, és a velük társuló fehérjékkel, valamint az általuk kódolt rRNS-ekkel együtt alkotják a magvacskát. A különféle sejtekben nem mindegyik rRNS gén tevékeny. A gént az RNS-polimeráz-1 írja át elsődleges rRNS-re (47S rRNS-átirat – az S az ülepítés Swedberg-egysége). Az átalakuló 47S rRNS-átiratból RNS-kivágással 28S, 18S és 5,8S rRNS keletkezik, amelyeket a kis ribonukleoptoteinek (small nucleolar ribonucleoproteins, snoRNPs) és egyéb alakítófehérjék (protein processing factor) formálnak 60S (~3000 nukleotid) és a 40S (~1800 nukleotid) nagyságúvá, a ribotestecs két alegységének megfelelően. A magvacskában a 60S és a 40S rRNS-ekhez szállítófehérjék kötődnek; így jutnak a sejtplazmába a ribotestecs kialakítására. Az rRNS a sejt RNS-einek 80%-át adja, mintegy 10 millió van egy sejtben.

savanhidrid anhydride savból vízelvonással keletkező, anhidrid hatócsoportot tartalmazó, tevősített vegyület (→anhidrid). Neve a sav + anhidrid szóösszetétel révén keletkezik, pl. karbonsavból karbonsavanhidrid.

savanhidridkötés --CO-O-CO-A savanhidridkötés igen nagy energiájú; a sejt energiáját ilyen kötésekben tárolja, pl. ATP, GTP stb. (→hatáscsoport)

savmaradék valamely savból proton (H⁺) leadása után visszamaradt negatív ion. Pl. foszforsavból (H₃PO₄) a H₂PO₄^- negion.

α-helix →α-csavarodás

aminosavak amino acids a fehérjék építőelemei; láncot képezve hozzák létre a fehérjéket a peptideken keresztül. Az aminosavak a természet legfontosabb négy elemét (C, H, N, O) tartalmazzák; némelyikhez kén is kapcsolódik, amelynek helyére a szelén is beléphet. Két részből állnak:

▪ Állandó rész. Ez az α-szénatomból a hozzákapcsolódó hidrogénatommal és karboxilcsoporttal (COOH), valamint az aminocsoportból (NH₂) tevődik össze. Azt a szénatomot nevezzük α-szénatomnak, amelyhez a karboxilcsoport kötődik.

▪ Változó rész, amely az oldalláncból (R); ez szintén az α-szénatomhoz kapcsolódik. Az egyes aminosavak az oldalláncban különböznek, tulajdonságukat az oldallánc határozza meg. Az oldalláncok lehetnek egyszerűek, a legegyszerűbb egyetlen hidrogénatom, összetettebbek, sőt bonyolultabbak, például gyűrűs szerkezetet tartalmazók is. Bizonyos aminosavak oldalláncai víztaszítók, mások vízkedvelők. Vannak (pozitív vagy negatív) töltéssel bíró (kétsarkú) és semleges oldalláncok.

Az aminosavak szénatomjait kétféleképpen is jelölik: 1., 2. 3…, ahol az 1. a cooh-csoport szénatomja, vagy α, β, γ… Megkülönböztetünk α-, β-, γ-aminosavakat attól függően, hogy az aminocsoport az α-, β- vagy a γ-szénatomhoz (másként: az 1-es, 2-es vagy 3-as szénatomhoz) kötődik. Pl. az α-, a β- és a γ-aminovajsav (butánsav):

Ezek összegképlete azonos (C₄H₉O₂N₁), szerkezetükben különböznel (szerkezeti azonmások).

A fehérjét alkotó aminosavak mind α-aminosavak (α-amino-karbonsavak, R–CH(NH₂)–COOH), mert a hidrogén, az amino- és a karboxilcsoport, valamint az oldallánc is ugyanahhoz a szénatomhoz kötődik. A szervezetben azonban előfordul másféle aminosav is, pl. a β-alanin, amely a koenzim-A összetevője.

A karboxilcsoport savas, az aminocsoport bázikus tulajdonságú hatócsoport, ezért az aminosavak vizes közegben (ilyen a sejtplazma) ikerion formájában is lehetnek. A COOH vizes közegben könnyen ad le egy protont, amelyet a víz szállít, H₂O+ formájában, és az NH₂ is felveheti, és ikerion jön létre; egyazon aminosavnak pozitív és negatív töltésű hatócsoportja is van. A karbonilcsoport negatív (COO^-), a H₃N-csoport pozitív töltésű (H₃N⁺). (Az ábrán R = oldallánc; C* = α-szénatom) A töltés nélküli és az ikerionos forma a vizes közegben egyensúlyban van, az ikerionok némi túlsúlyával.

Fehérjeépítőnek 21 aminosavat tekintünk, ezek:

alanin (Ala, A), arginin (Arg, R), aszparagin (Asn, N), aszparaginsav (Asp, D), cisztein (Cys, C), fenilalanin (Phe, F), glutamin (Gln, Q), glutaminsav (Glu, E), glicin (Gly, Gln, G), hisztidin (His, H), izoleucin (Ile, I), leucin (Leu, L), lizin (Lys, K), metionin (Met, M), prolin (Pro,P), szelenocisztein (Sec), szerin (Ser, S), treonin (Thr, T), triptofán (Trp, W), tirozin (Tyr, Y), valin (Val, V).

■ Víztaszító oldalláncú aminosavak:

■ Vízkedvelő oldalláncú aminosavak:

■ Pozitív töltésű oldalláncúak:

■ Negatív töltésű oldalláncúak:

■ Gyűrűs oldalláncúak:

A 200-nál többféle aminosav közül a többit nem soroljuk a fehérjét képezők közé, mert vagy D-aminosavak, vagy az aminocsoportot nem az α-szénatomon kapcsolják, vagyis β-/γ-aminosavak. Szervezetünk a 21 féle fehérjeképző aminosav közült csak tízfélét képes előállítani, a többit a táplálékkal vesszük fel; ezek a táplálékaminosavak* (essential amino acids, esszenciális aminosavak). A tápláléaminosavakat a növények képezik a mikrobák által, a légköri nitrogén megkötésével előállított ammónnia felvételével.

Az aminosavak α-szénatomjai (néhány kivétellel, pl. glicin – az oldallánca egyetlen hidrogén) térközpontok, vagyis négy különböző vegységet (atomot és/vagy atomcsoportot) kötnek, ezért tükörképi azonmások jönnek létre (→téralakzati azonmások). A tükörképi azonmások vegyi és a fizikai tulajdonsága egyforma, kivéve, hogy kristályos formájukban a síkban sarkított fényt (polarized light) ellenkezőleg forgatják (fényforgató azonmások), aminek következtében eltérhet a biológiai hatásuk. Ezek téralakzatát hagyománytiszteletből D és L betűvel jelöljük, de egyre inkább terjed az R–S jelölés. A fehérjeképző aminosavak mind L-szerkezetűek; megfelel az S-szerkezetnek.

Az aminosavak sorrendjének váltakozásával rendkívül sokféle (~10¹² nagyságrendű) fehérje keletkezhet. Természetesen nem mindegyik fehérjében fordul elő az összes aminosav, valamint a fehérjék aminosav-összetétele változhat is a fehérje működésekor: más aminosav kötődik be, aminek következtében a fehérje is megváltozhat, más fehérjévé alakulhat. Az aminosavak legnagyobb része a fehérjékben van, a sejtekben szabad aminosavak csak nagyon kis mennyiségben fordulnak elő.

aminosavak tevősödése amino acid activation (más néven: aminoacylation, tRNA charging) az aminosav és a tRNS kapcsolódása. (→szállító RNS – aminosav kapcsolódás)

aminosav–tRNS kapcsolódás (→szállító RNS)

bázispárcsere* single nucleotide variation, SNV egyetlen bázispár cserélődése másik illeszkedő bázispárra a DNS bázissorában. Lehet bázishasonló*, amikor purinbázis cserélődik purinbázisra, illetőleg pirimidinbázis pirimidinbázisa; és lehet báziselütő*: purinbázis–pirimidinbázis csere. A cserélődött bázis kiegészül az illeszkedő párjával. A bázispárcsere a DNS bármely részén előfordul; leginkább a gének között, de a gének kódoló (1 százalék) és nem kódoló részében is. Különösen gyakori az ismétletekben. A bázispárcseréből alakult bázissor a bázispárcserés változat (single nucleotide variant, SNV).

A kódoló szakaszban lévő bázispárcseréből keletkező fehérje (aminosavsor) formája szerint háromféle ismert:

azonaminosavas párcsere* synonymous mutation (nevezik single amino acid samesense change-nek is) olyan báziscserélődés, amely nem változtatja meg a fehérje aminosavait. Keletkezhet ugyanis olyan bázishármas, amelyik ugyanazt az aminosavat kódolja, például GTT>GTC változás; mindkettő valint kódol. Az emberi DNS-ben ugyanis 64 bázishármas kódol 20 aminosavat, azaz egy-egy aminosavat több bázishármas is képezhet. Ezt a jelenséget a nemzetközi irodalom degeneracy of genetic code-nak nevezi, magyarul génkódbőségnek* mondhatjuk. A polipeptid képződése vagy alakulása azonban módosulhat, például változhat az átíródás, átfordítódás üteme, a közteskivágás stb., ezért az egyedségben valamilyen módon megnyilvánul.

néma azonaminosavas párcsere* silent mutation (néma másulás, néma mutáció) olyan aminosav-változást nem okozó egyetlen bázispár-cserélődés, amely az egyedségben jóformán nem nyilvánul meg. A polipeptidlánc képződése és további alakulása változatlan.

egy aminosavas párcsere* missense mutation, non-synonymous mutation (más néven single amino acid missense change, missense mutation) egyetlen aminosavcserét okozó bázispár-cserélődés: a polipeptidlánc egyik aminosavának helyére másik épül be. Szabálytalanul (másként) működő vagy nem működő fehérje keletkezik. Az ábrán a prolint, a glicint és a tirozint kódoló bázishármas látható. A TA bázispár cserélődik GC-re, aminek következtében nem tirozint, hanem szerint kódoló bázishármas alakul ki az mRNS-en. A keletkező fehérjében egy tirozin helyett szerin lesz. A polipeptid további képződése változatlanul folytatódik. Összetételében más fehérje keletkezik, de az aminosavsor és a fehérje hossza sem változik. A létrejövő fehérje működése megváltozhat, változhat a szerkezete is. Ez elsősorban attól függ, hogy milyen aminosav cserélődik: ha lényegesen más tulajdonságú épül be, mint az eredeti, nagyobb zavar keletkezhet a fehérje működésében.

záróhármashiba* nonsense mutation záró bázishármas* (stop codon) kialakulásához vezető egyetlen bázispár cserélődése, amelynek következtében csonkfehérje* (truncated protein) keletkezik. A fehérje egy része hiányzik, és általában nem működik. Szerkezete attól függ, hogy a báziscsere következtében melyik bázishármas alakul záróvá. Az ábrán a prolint, a glicint és a tirozint kódoló bázishármas látható. A GC bázispár csrélődik CG-re, aminek következtében nem tirozint kódoló hármas, hanem záróhármas (UAG) keletkezik az mRNS-en, és az átfordítódás idő előtt befejeződik, hiányos fehérje jön létre.

A nem kódoló DNS-szakaszon lévő bázispácsere szintén befolyásolhatja a fehérjeképződést: hatással lehet a mRNS-re, a nem kódoló RNS-re, az átírásfehérje kapcsolódására, az átfordításra és a közteskivágásra is.

Az egy aminosavas párcserét és a záróhármashibát közös néven másaminosavas párcserének (nonsynonymous SNV) nevezzük.

citrát-kör (Krebs-kör, Szent-Györgyi–Krebs-kör, citromsavkör) tricarboxylic acid (TCA) cycle a sejtlégzés harmadik szakasza (→sejtlégzés), energiatermelő körfolyamat, amely az anyagcsere-folyamatok sokaságában vesz részt, az energiatermecs alapállományában megy végbe. Lévén körfolyamat, nincs kezdete, sem vége; különböző molekulák más-más pontjain kapcsolódhatnak bele. Talán az acetil-koenzim-A (acetil-KoA) társulás a leggyakoribb, amely a 4 szénatomos oxálacetáthoz (oxálecetsav) csatlakozik. A 2 szénatomos acetát kötődik az oxálacetáthoz, és 6 szénatomos citrát keletkezik a citrát-szintetáz közreműködésével; a KoA szabaddá válik, újrahasznosul.

A következő lépésben a citrát elektronleadással átalakul (izocitráton keresztül) az 5 szénatomos α-ketoglutaráttá és CO₂-vé; az elektront a NAD⁺ veszi fel, NADH +H⁺ keletkezik. Az α-ketoglutarátból a 4 szénatomos szukcinil-KoA képződik, KoA kötődésével. Ez szintén elektronleadással jár, itt is NADH + H⁺ jön létre és CO₂ szabadul fel.

A további vegyületek a körben mind négy szénatomosak. A szukcinil-KoA szukcináttá alakul; a KoA leválik és energia szabadul fel, amely elegendő a GDP foszforilezéséhez, GTP-vé alakításához.

A szukcinátból két elektron leadásával fumarát lesz, az elektronokat a FAD veszi fel, FADH₂ keletkezik.

A fumarátból malát lesz, a malátból pedig oxálacetát, és ezzel zárul a kör. A szukcinil-KoA – oxálacetát szakasz egyes lépései visszafordíthatók, a többi nem. A citrát-kör egésze megfordíthatatlan.

A citrát-kör végeredményben a piruvátból származó két szénatomos acetilcsoport bontása elektronelvonással úgy, hogy mind a két szénatom CO₂-vé alakul; a szükséges oxigént vízmolekulából nyeri, a hidrogénjeit a NAD⁺ és a FAD veszi fel. A folyamat tiszta mérlege: az energiatermecs alapállományában lévő oxálacetáthoz több lépésben, köztes termékeken keresztül hozzáadjuk a következőket: acetil-KoA + 3 NAD⁺ + FAD + GDP + P_i. Visszanyerődik a KoA, keletkezik két molekula CO₂, valamint 3 NADH+H⁺, 1 FADH₂ és 1 GTP. A 3NADH+H⁺ körülbelül kilenc, a FADH₂ pedig két ATP létrejöttéhez szükséges energiát hordoz.

A citrát-kör azonban nemcsak a sejtlégzésben vesz részt, hanem az anyagcsere-folyamatok zömében:

▪ Aminosavak lebontásában és újrahasznosításában cukorforrásként. 18-féle aminosavból keletkezhet glükóz, kizárólagosan a citrát-körön keresztül. Néhány (Ala, Gly, Ser, Cys, Thr, Trp) piruvátra bomlik, majd oxálacetáttá alakul. A Glu, Gln, Arg, His, Pro α-ketogluterátra, a Met, Ile, Val, Thr szukcinil-KoA-ra, az Asp, Asn, Phe, Tyr fumarátra vagy oxálacetátra (Asp, Asn) bomlik. Ezekből a molekulákból pedig szükség esetén megfelelő enzimek glükózt tudnak létrehozni. Ennek az éhezés állapotában van nagy jelentősége, mert ekkor a fehérjékből származó aminosavak a vér által a sejtekhez szállított megfelelő mennyiségű cukor forrásai.

A néhány aminosavból keletkező piruvát a glükóz bontásából keletkező piruváttal egyezően be is juthat a citrát-körbe, ahol az ismertetett módon energia szabadulhat fel belőlük.

▪ A zsírsavak energiájának kinyerésében. A zsírsavak lebontásából acetil-KoA keletkezik, ez pedig szintén a citrát-körön keresztül járul hozzá az ATP képződéséhez.

▪ Felépítő folyamatokban. Ezekben a citrát-körből kilépő molekulák vesznek részt, pl. a zsírsavak felépítésében a citrát, aminosavak keletkezésében az α-ketogluterát, a porfirinváz kialakításában a szukcinil-KoA.

csavarodás helix 1. Síkban: egy pontból kiinduló olyan folytonos görbe, amely a kiinduló pont körül halad, állandóan távolodva. 2. Térben: a csigaház vonalára hasonlító térbeli görbe. (→fehérjeszerkezet)

DNS kettős csavarodás* (double helix). A két csavarmenetű DNS-szál egymás köré tekeredik ellentétes irányban (az egyik 5’→3’ a másik 3’→5’ helyzetű). Ezt a szerkezetet nevezzük kettős csavarodásnak­*; ez a kettős DNS-szál alakja. A kettős szál átmérője 2 nm. A bázisok síkja a tengelyre merőleges, de a bázisok egymáshoz viszonyítva 36^o-kal elfordulnak, a köztük lévő távolság 0,34 nm. A csavarlat egy-egy 360º-os fordulata között tehát 10 nukleotid található, a csavarulat távolsága pedig 3,4 nm. Az ettől eltérő tekeredés a túltekeredés (supercoiling), amely lehet negatív és pozitív. (→DNS-túltekeredés).

A két szálú DNS állékonyságában jelentős szerepe van a víztaszító hatásnak: A bázisoknak viszonylag nincs töltésük (víztaszítók), a foszfát pedig negatív töltésű (vízkedvelő), ezért kerül a foszfátot tartalmazó gerinc a DNS felszínére, és zárja be a bázisokat. A foszfát miatt a DNS felszíne negatív töltésű, és mert vizes közegben a töltéssel bíró (vízkedvelő) molekulák fordulnak a víz felé, a foszfát akadályozza, hogy a víz hozzáférjen az észterkötéshez, és felbontsa. A foszfátcsoport tehát védi a DNS-t a vízoldékonyságtól. A DNS szerkezetének állandóságában lényeges még az is, hogy a bázisok oxoformában vannak – ez teszi lehetővé, hogy a törzsfejlődésben bekövetkezhessenek szerkezetváltozások. Az enolforma kivételesen fordul elő. A kettős szál biztonságát még az is segíti, hogy a bázisok között jelentékeny London-féle kölcsönhatások is kialakulnak.

A DNS-szálak egymás köré tekeredése végbemehet jobbra és balra is, ezért jobbmenetes (a-, b-, és cDNS) és balmenetes (zDNS) csavarulat is keletkezhet. A bDNS-t (B-form DNA) tekintjük a DNS élettani formájának, a szervezetben általában ez fordul elő. Az aDNS és a cDNS környezeti hatásokra (alacsony nedvesség és sótartalom) a bDNS-ből keletkezik. Az aDNS-ben a bázispárok nem merőlegesek a kettős szál képzelt tengelyére – attól 19^o-kal eltérnek –, aminek következtében a kis árok szinte eltűnik, a DNS megrövidül. Egy-egy menetnek megfelelően nem 10, hanem 11 nukleotid helyezkedik el. A cDNS a bDNS-től abban tér el, hogy benne egy-egy csavarulatot 9 nukleotid képez.

A zDNS nevét cikkcakkos (zig-zag) felcsavarodásáról kapta, amely a nukleozidok térbeli elhelyezkedéséből keletkezik. Szemben az anti helyzetű a- és bDNS-sel, a zDNS-ben a pirimidin- anti, a purinnukleozidok szün helyzetűek, ezért bennük csak egyféle árok található. Egy-egy csavarmenetet 12 nukleotid képez. A zDNS hosszabb és vékonyabb, mint a bDNS. Előfordul, hogy a DNS-nek csupán egy-egy rövidebb szakaszán alakul ki.

A két szálú DNS jóval állékonyabb, mint az egyszálú, mert a kettős csavarodás védi a bázisokat a károsító, másulást okozó vegyi és enzimhatásoktól. Erre utal pl. az is, hogy a citidin deaminacioja, aminek következtében a citidinből uracil keletkezik, csak az egyszálú DNS-en következik be, a kétszálun nem. További előnye a kettős szerkezetnek, hogy ugyanazt a genetikai üzenetet a sejt két szálon is tárolja; a szálak egymás kiegészítői. Ha hiba keletkezik, a nukleotidsor a másik szálról teljesen helyreállítható.

A kettős szerkezet rugalmas, a DNS-folyamatokban, pl. génátíródás, DNS-másolódás vagy DNS-javítás, a két szál szétválik, a folyamatokban résztvevő fehérjék csak így férhetnek a bázisokhoz. A szálak szétválasztását a a DNS-helikázok végzik a hidrogénkötések felbontásával ATP-energia segítségével.

ecetsavoldat méhnyaktükrözéshez rendszerint hígított (3–5%-os) ecetsavoldat használunk ma is, noha nagyon sok hasonló savnak a különböző töménységű oldatát tanulmányozták, hogy van-e a hígított ecetsavnál megfelelőbb, de egyik sem terjedt el, jóllehet nem kizárt, hogy a jövőben lesz olyan, amellyel a háttér szöveti elváltozás pontosabban körvonalazható.

ecetsavvizsgálat a higított (3–5%-os) ecetsav méhnyakra kenése. Hinselman alkalmazta először, mindenekelőtt a méhnyaknyák eltávolítására javasolta, a hígított ecetsav nyákoldó, letisztítja a méhnyakat. Az ecetsavas ecsetelésnek több formáját is alkalmazzák. Használhatunk gyárilag előállított permetet (spray-t) vagy vattapamatot, amely talán a legegyszerűbb és a legmegfelelőbb is. Az ecetsavas oldatnak a méhnyakra öntése – 3-5 ml a hüvelybe – nem megfelelő, csípő, maró érzést okozhat, meg pocsékolás is.

Az ecetsavval átitatott vattapamattal a méhszájat 5-10 másodpercig ecseteljük, ügyelve, hogy az egész átmeneti sávot és a környékét is bekenjük. Ha az elszíneződés csak sejlik, az ecsetelést kétszer-háromszor is megismételhetjük, gyorsan egymás után.

A vizsgálatban a színelváltozás mellett azt is meg kell figyelni, hogy a fehéresedés milyen gyorsan alakul ki, szükséges-e többszöri ecsetelés, és hogy milyen hosszan marad meg: hamar elhalványul, vagy akár percekig is jól látható.

Az ecetsavvizsgálat tárja fel a háromféle hámszövetet, ezek határait, az átmeneti sávot, kötőszövetet stb., továbbá a szövetmintázatokat; a nemzetközi irodalom pattern recognition-nek nevezi, a mintázatokra pedig a colposcopic features/signs elnevezést alkalmazzák. A kolposzkópiai mintázatokból, jelekből következtethetünk a nyálkahártya (bőr) szerkezetére, elváltozásaira, azaz a mintázatokat, jeleket kialakító szövetszerkezetekre.

Természetesen valamely szabad szemmel látható elváltozás is vizsgálható tükrözéssel – a részletek, például a csak nagyítással felismerhetők (kóros erek) tanulmányozására.

esszenciális aminosavak essential amino acids táplálékaminosavak (→aminosavak)

fehérje–fehérje kölcsönhatások protein–protein interactions, PPI két vagy több fehérje társulása; a sejtfolyanatok mindegyikében bekövetkezik. Három alapformájuk ismert:

▪ felszíni illeszkedés* surface–surface interaction a két fehérje felszini domborzata illeszkedik egymásba, mint a kulcs a zárba. Rendkívül fajlagos, viszonylag erős kapcsolódás.

▪ csavarmenetes illeszkedés* helix–helix interaction a társuló fehérjék egy-egy csavarmenete illeszkedik egymásba, fonadékot (coiled coil) képezve. Erős kapcsolódás; jellemző a génműködést szabályozó fehérjék kötődésére. (→fehérjealakzatok)

▪ hurokágyazódás* surface–string interaction az egyik fehérje kiálló hurka (aminosavlánca) belefekszik a másik fehérje felszíni vájatába. Általában a foszforilezendő gomolyok megnyúlt aminosavlánca kötődik így, pl. SH2 gomoly tirozonsora a foszforilező fehérje vájatába.

helix csavarodás (→DNS, fehérje)

szállító RNS – aminosav kapcsolódás Az érett tRNS-nek a CCA-végződésén lévő adenozin 3’-hidroxilcsoportjához kapcsolódik a hozzá tartozó aminosav karboxilcsoportja észterkötéssel, az aminoacil-tRNS-szintetáz (aminoacyl tRNA synthe­tase, aaRS) közreműködésével. Az észterkötés hőigényes, ATP felhasználásával megy végbe. (→aminoacil-tRNS-szintetáz)

▪ Az aminoacil-tRNS-szintetáz először aminosavat és ATP-t kapcsol: aminoacil-AMP keletkezik pirofoszfát felszabadulásával: aminosav + ATP → aminoacil-AMP + PP_i. (→ATP)

▪ Az aminoacil-AMP-t tartalmazó enzim kapcsolja az adott aminosavnak megfelelő tRNS-t, amelyet térszerkezet-fajlagosan ismer fel. A kapcsolt tRNS 3’-végi ribózának kettes/hármas szénatomján lévő hidroxilcsoportja kötődik észterkötéssel az aminoacil-AMP-hez; az AMP leválik, az aminosavval kapcsolt tRNS pedig elválik az enzimtől: aminoacil-AMP + tRNS → aminoacil-tRNS + AMP.

A folyamattal az aminosav úgymond tevősödik (aminoacid activation), mert az észterkötésben lévő energia elegendő két aminosavat összekötő peptidkötéshez. (A peptidkötés kialakulása hőleadó folyamat.)

Az enzim és az aminosav kapcsolata fajlagos: minden aminosavfajtának csak egyféle térszerkezetet azonosító enzime van, illetőleg az egyféle térszerkezetet felismerő enzim csak egyféle aminosavval társul.

Egyféle aminosavat többféle ellenhármasú tRNS is kapcsolhat. Például a fenilalaninnal az AAA és a GAA bázishármast tartalmazó tRNS is társul. A térszerkezete azonban mindkét tRNS-nek azonos (az ellenhármas nem befolyásolja a térszerkezetet), ezért mindkettőt ugyanaz az aminoacil-tRNS-szintetáz ismeri fel, és kapcsolja mindegyikhez ugyanazt az aminosavat, példánkban a fenilalanint. Ez a többféleség teszi rugalmassá az illeszkedést.

Ha nem megfelelő az aminosav–tRNS társulás, az aminoacil-tRNS-szintetáz vágógomolya lehasítja az aminosavak, a sarkallógomoly pedig a megfelelőre cseréli pillanatok alatt (saját ellenőrzés). Ennek ellenére keletkezhet hibásan társult aminoacil-tRNS (~ minden 40 000. hibás), amelyből hibás fehérje keletkezik. Ezt a sejt lebontja, nincs komoly következménye.

tápaminosavak essential amino acids (esszenciális aminosavak) (→aminosavak)